| 研究課題/領域番号 |
18201040
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| 研究種目 |
基盤研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物分子科学
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| 研究機関 | 東京大学 |
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研究代表者 |
上田 卓也 東京大学, 大学院・新領域創成科学研究科, 教授 (80184927)
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| 研究分担者 |
清水 義宏 東京大学, 大学院・新領域創成科学研究科, 助教 (90401231)
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| 研究期間 (年度) |
2006 – 2008
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| 研究課題ステータス |
完了 (2008年度)
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| 配分額 *注記 |
51,740千円 (直接経費: 39,800千円、間接経費: 11,940千円)
2008年度: 14,040千円 (直接経費: 10,800千円、間接経費: 3,240千円)
2007年度: 14,040千円 (直接経費: 10,800千円、間接経費: 3,240千円)
2006年度: 23,660千円 (直接経費: 18,200千円、間接経費: 5,460千円)
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| キーワード | 無細胞蛋白質合成系 / リボソーム / シャペロン / フォールディング / 分泌蛋白質 / 膜蛋白質 / 生体外蛋白質合成系 / フォールデング / GroEL / 翻訳後修飾 / トリッガーファクター |
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| 研究概要 |
蛋白質の成熟過程のメカニズム解明することを目標として、再構築した蛋白質合成系PURE systemによって大腸菌ゲノム上の全蛋白質(4132個)の合成を行い、各蛋白質の凝集特性を遠心分離により可溶性を評価した。PURE systemにより合成可能また電気泳動可能であった7割についての評価したところ、凝集しやすさは二峰性を示すことが示された。分子量が小さい蛋白質、等電点が低い蛋白質は可溶性が高いことが示された。また、細胞質の凝集傾向のある蛋白質792個について、シャペロン存在下のPURE systemで合成を行い、その可溶性の向上から、シャペロン依存性を評価した。以上の解析結果をe-Solデータベースとして公開した(http://tp-esol.genes.nig.ac.jp/)。
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