シナプス後肥厚部のリン酸化反応の役割

• Project/Area Number: 01641536
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• Allocation Type: Single-year Grants
• Research Institution: Nagoya City University
• Principal Investigator: 田中 亮 名古屋市立大学, 医学部, 教授 (90094383)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 伊藤 仁一 名古屋市立大学, 医学部, 助手 (60167260) ; 加藤 泰治 名古屋市立大学, 医学部, 教授 (60094364)
• Project Period (FY): 1989
• Project Status: Completed (Fiscal Year 1989)
• Budget Amount: ¥1,600,000 (Direct Cost: ¥1,600,000); Fiscal Year 1989: ¥1,600,000 (Direct Cost: ¥1,600,000)
• Keywords: Ca^<2+>@カルモデュリン依存性キナ-ゼII / シナプス後肥厚部 / タンパク質リン酸化 / 遺伝子構造

Research Abstract

シナプス後肥厚部(PSD)に多量存在し、シナプス可塑性機構を含め、シナプス後部での機構解明が急がれるCa^<2+>/Calmodulin依存性キナ-ゼ(CaM-KinaseII)の遺伝子構造について一部明らかにした。そのαサブユニットcDNAのタンパクコ-ディング領域のうち663ベ-スに対応するglnomicDNAの構造を明らかにした。その領域に含まれるエクソンは5コあり、1つのエクソンの長さは75ベ-スから約270ベ-スであった。1つ1つのイントロンの長さは、明らかになったものでは233ベ-スから2650ベ-スで、明らかにされなかったものも含め、相当に永井ものと推定された。明らかになったスプライシング部位は、従来報告されているコンセンサスシ-ケンスと一致していた。αサブユニットN末端をコ-ドする遺伝子として#22クロ-ンを得、翻訳開始部位より逆のぼって、#22クロ-ンの5^1端に到達し、(簡略)制限酵素地図を作成した。また翻訳開始部位より約3キロベ-スのシ-ケンスを明らかにした。この3キロベ-ス内の小分画をプロ-ブとしてノ-ザン解析を行なったところ、数個のエクロンが、翻訳開始部位よりも、かなり逆のぼって存在していることがわかった。mRNAのシ-ケンスは、強いブロック部位の為に、未だ成功していない。