| Project/Area Number |
04220226
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Research Institution | Osaka University |
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Principal Investigator |
徳永 史生 大阪大学, 理学部, 教授 (80025452)
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| Project Period (FY) |
1991 – 1992
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 1992)
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| Budget Amount *help |
¥2,200,000 (Direct Cost: ¥2,200,000)
Fiscal Year 1992: ¥2,200,000 (Direct Cost: ¥2,200,000)
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| Keywords | レチナール蛋白質 / ロドプシン / バクテリオロドプシン / レチノクロム / 光励起 / 立体異性体識別 / 光センサ / 光プロトンポンプ |
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| Research Abstract |
レチナール蛋白質は発色団としてレチナールを持つ一連の光機能性蛋白質である。機能は異なるが光吸収後の緩和過程において、発色団を特異的に異性化させる。この光励起からの緩和過程でのレチナール立体異性体識別の機構について解析した。まず、レチノクロムの基底状態での立体構造の認識については、再生過程がβイオノンやビタミンAで阻害されることから、疎水的発色団結合部位を持っており、その形はロドプシンと異なり、バクテリオロドプシンと同様に発色団近傍に空間はないものと推定され、その形が識別に関与していることが示唆された。レチノクロムは種々の立体異性体を光励起状態を通して特異的に11シス型に異性化する。ところが二重
結合が真ん中で切れた形のレトロγレチナールはレチノクロムアポ蛋白と結合し色素を形成するものの光変化しないことが分かった。バクテリオロドプシンからアポ蛋白を調整し、レチナールの異性体との結合を調べると13シス、全トランス型の他に7シス型とも結合し、光照射を受けると全トランス型に変化することが分かった。また、バクテリオロドプシンを異なったpHで、異なった波長の光で照射し、その産物の異性体型を調べたところ、高いpHや低いpHで11シスや11,13ジシスが生成することが分かった。これはpHで蛋白の構造が多少変化し、発色団の異性化を制御している部分が影響されたものと考えられる。13-trifluoro-
retinalを用いてバクテリオロドプシンを再生させ、X線光電子分光法で13炭素付近の電気的環境を測定すると、その付近に負電荷があることが推定された。また光反応し、初期中間体Kになるとその近傍に負電荷が増し、M中間体になるとそれらの負電荷が消失することが推定された。この電荷の動く位置は異性化の位置に対応しており、これらの電荷が発色団の異性化の特異性を決めている可能性が示唆された。
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