ペプチド・MHCクラスI分子に対する免疫寛容の成立機構の解析
| Project/Area Number |
05272208
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Research Institution | The University of Tokyo |
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Principal Investigator |
滝口 雅文 東京大学, 医科学研究所, 助手 (00183450)
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| Project Period (FY) |
1993
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 1993)
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| Budget Amount *help |
¥3,000,000 (Direct Cost: ¥3,000,000)
Fiscal Year 1993: ¥3,000,000 (Direct Cost: ¥3,000,000)
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| Keywords | HLAクラスI分子結合ペプチド / ヒトマイナー組織適合抗原ペプチド / ヒト自己抗原ペプチド / 抗原認識 / T細胞 |
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| Research Abstract |
1.ヒトマイナー組織適合(hmH)抗原特異的CTLクローンが認識するhmHペプチドの解析
HLA-B35分子に結合するhmHペプチドを以前にB細胞株より分離したが、さらに腎培養細胞から分離することができた。またHLA-B35分子の152番目をGluに置換したHLA-B35-152Eおよび171番目をHisに置換したHLA-B35-171H抗原はhmHペプチドを結合することができるが、hmH特異的T細胞によっては認識されないことを明らかにした。このことからHLA-B35分子のAポケットの構造変化がhmHペプチドの結合には大きな影響を与えないが、T細胞リセプターの認識に影響をあたえると考えられた。
2.HLA-B35結合自己抗原ペプチドの解析
2つのHLA-B^*3501分子結合自己抗原ペプチドを分離、同定することができた。この9アミノ酸からなるこれらのペプチドのHLA-B^*3501分子との結合能を、TAP欠損細胞RMA-SにHLA-B^*3501遺伝子を導入したトランスフェクタントを用いてフローサイトメトリーで測定する方法を開発した。この方法にてペプチドのアンカー部位がHLA-B^*3501分子との結合にきわめて重要であることを明らかにした。さらに12アミノ酸からなる長いペプチドもアンカーが保存されていれば結合することを明らかにした。
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Report
(1 results)
Research Products
(6 results)
