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アポトーシスのクロマテン凝縮におけるリン酸化ヒストンドメインの機能

Research Project

Project/Area Number 07282224
Research Category

Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas

Allocation TypeSingle-year Grants
Research InstitutionAichi Cancer Center Research Institute

Principal Investigator

網代 廣三  愛知県がんセンター, 生物学部, 室長 (80124527)

Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) 柴田 清孝  石巻専修大学, 理工学部, 助手 (20244973)
Project Period (FY) 1995
Project Status Completed (Fiscal Year 1995)
Budget Amount *help
¥1,900,000 (Direct Cost: ¥1,900,000)
Fiscal Year 1995: ¥1,900,000 (Direct Cost: ¥1,900,000)
Keywordsアポトーシス / シグナル伝達 / クロマテン / ヌクレオソーム
Research Abstract

7年度は主にHL-60細胞のアポトーシスおいて、1)DNAの断片化が実際にヌクレオソーム構造に由来するか否か、2)ヌクレオソーム蛋白の特異的なリン酸化、について詳細に分析し、種々のアポトーシスにおけるそれらのリン酸化の普遍性、そのリン酸化サイト及び、リン酸化に係わるリン酸化酵素、について解析した。その結果:
1。アポトーシス細胞では、通常in vivoではリン酸化されないヒストンH2Bがリン酸化され、染色体凝縮期(M期)のみに見られるH3のリン酸化が低レベル生じていた。これらのリン酸化は、誘導源(VP-16等の抗がん剤,Fas抗原,脱リン酸化酵素阻害剤),細胞種(HL-60, HeLa, thymocyte),動物種(human, rat),の違いを越えて観察された。
2。これらのアポトーシスに特異的なH2Bリン酸化部位は塩基性の高い領域にあり、N末端側のグロビュラー構造に隣接するドメインにあるSer残基であった。
3。このH2Bのサイトをリン酸化する酵素は不明だが、in vitroでは、Cキナーゼによってリン酸化されるサイトの一つであることが分った。一方、H3のリン酸化はM期にリン酸化されるサイト(Ser10)以外の数カ所がリン酸化されていた。
4。また、アポトーシス細胞から分離された可溶化クロマチンにおいてもDNAラダーが見られ、H1と結合したヒストン8量体と複合体を作り、ヌクレオソーム構造を維持していた。したがって、これらのDNAの断片の多くは断片化ヌクレオソームに由来すると考えられた。

Report

(1 results)
  • 1995 Annual Research Report
  • Research Products

    (1 results)

All Other

All Publications (1 results)

  • [Publications] Ajiro et al: "Alteration of Cell Cycle-dependent Histone Phosphorylations by Okadaic Acid" The Journal of Biological Chemistry. (in press).

    • Related Report
      1995 Annual Research Report

URL: 

Published: 1995-04-01   Modified: 2016-04-21  

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