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F_1-ATPaseの分子内対称と触媒機構

Research Project

Project/Area Number 07458170
Research Category

Grant-in-Aid for General Scientific Research (B)

Allocation TypeSingle-year Grants
Research Field Biophysics
Research InstitutionHyogo University of Teacher Education

Principal Investigator

白木原 康雄  兵庫教育大学, 学校教育学部, 助教授 (20150287)

Project Period (FY) 1995
Project Status Completed (Fiscal Year 1995)
Budget Amount *help
¥5,500,000 (Direct Cost: ¥5,500,000)
Fiscal Year 1995: ¥5,500,000 (Direct Cost: ¥5,500,000)
KeywordsF1ATPase / ATP合成酵素 / α3β3複合体 / 結晶構造 / 分子置換法
Research Abstract

F1ATPase(サブユニット構成α3β3γδε、分子量38万)は,呼吸鎖が形成する、膜を隔てた水素イオンの濃度勾配をATPに変換するATP合成酵素の可溶性部分であり、生体エネルギー変換で重要な役割を果たす分子である.F1ATPaseの触媒機構の理解の深化のため、牛心臓のF1のヌクレオチド結合型構造モデルを使って、分子置換法を用いることにより、好熱菌F1のα3β3複合体のヌクレオチド非依存型の構造を3.2Å分解能で決定することを本研究で目指した.構造解析はいくつかの困難に遭遇したが、結晶構造を得ることが出来た.
α3β3複合体の結晶化の困難さを、調製法の検討、結晶化条件の検討を行うことで克服した後、放射光で3.2Å分解能回折データを収集した.データ解析の結果、空間群はP312(a=160Å)と確定した.この回折データを用い、CCP4プログラムパッケージを用いて分子置換法による構造計算を行った.非対称単位あたりのモデルを確立したあと、rotation function, translation functionの計算,rigid body refinementを行った.更にXplorを用いて通常のrefinementを行い、現在Rfactorは16.2%である.
ヌクレオチド非存在下で、3個のαサブユニット、3個のβサブユニットは等価であるような対称的構造をとる.これはヌクレオチド存在下でのミトコンドリアF1の非対称な構造と対照的である.αサブユニット、βサブユニットとも、ミトコンドリアのF1のサブユニットのうち、開いたサブユニット(αTP、βE)と非常によく似たコンホメーションをとっており、それをうけて活性部位のインタフェースは開いていることがわかった.

Report

(1 results)
  • 1995 Annual Research Report
  • Research Products

    (1 results)

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All Publications (1 results)

  • [Publications] 白木原康雄他9名: "好熱菌F_A-ATPaseのα3β3複合体の結晶構造" 生物物理. 35. S13- (1996)

    • Related Report
      1995 Annual Research Report

URL: 

Published: 1995-04-01   Modified: 2016-04-21  

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