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シャペロニンの認識する蛋白質折れたたみ過程の共通構造とは何か

Research Project

Project/Area Number 08272206
Research Category

Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas

Allocation TypeSingle-year Grants
Research InstitutionTokyo Institute of Technology

Principal Investigator

吉田 賢右  東京工業大学, 資源化学研究所, 教授 (90049073)

Project Period (FY) 1996
Project Status Completed (Fiscal Year 1996)
Budget Amount *help
¥2,100,000 (Direct Cost: ¥2,100,000)
Fiscal Year 1996: ¥2,100,000 (Direct Cost: ¥2,100,000)
Keywordsシャペロン / シャペロニン / GroEL / 変性 / グリーンフルオレセンタンパク / 折れたたみ / フォールデイング / 螢光
Research Abstract

シャペロニンは他のタンパク質の折れたたみを,2とおりのやり方で補助できる。1つは弾丸型のシャペロンの基部に,折れたたみ中間体を可逆的に結合解離し,溶液中の折れたたみ中間体の実質濃度を低下させて凝集を防ぐやり方,もう1つは弾丸型シャペロニンの先端の,GroESとGroELで囲まれた空間で,1分子の折れたたみ中間体が周囲から融離され凝集できない環境の中で折れたたむやり方である。この後者のやり方(cis-foldingと呼ぶ)で1つ未解決で重要な問題は,この空間の中で起こる折れたたみは,自由溶液中での折れたたみと同じような順序で起こっているのか,という点である。私たちは今年度,グリーンフルオレセンタンパク質(GFP)を使ってこの問題を検討した。このGFPは折れたたみが完成すると,緑の螢光を発するので,折れたたみのタイムコースを追うのに便利である。結果は,cis-foldingのスピードは自由溶液中の折れたたみのスピードと全く同じであった。このことは,シャペロニンは折れたたみに好適な空間を提供しているだけで,折れたたみに積極的に関与しているわけではないことを示唆している。

Report

(1 results)
  • 1996 Annual Research Report
  • Research Products

    (2 results)

All Other

All Publications (2 results)

  • [Publications] Motohashi,K,.Yohda,M.,Endo,I.,Yoshida,M.: "A Novel factor required for the assembly of the Dnak and DnaJ protein of T.thermophilus" J.Biol.Chem.271. 18128-18133 (1996)

    • Related Report
      1996 Annual Research Report
  • [Publications] Murai,N.,Makino,Y.,Yoshida,M.: "GroEL locked in a “closed"conformation by an inter-domain cross-link canbind polypeptide,but cannot…" J,Biol.Chem.271. 28229-28234 (1996)

    • Related Report
      1996 Annual Research Report

URL: 

Published: 1996-04-01   Modified: 2016-04-21  

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