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Srcホモロジー3ドメイン含有蛋白質の高次構造変化と活性化メカニズム

Research Project

Project/Area Number 09249215
Research Category

Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas

Allocation TypeSingle-year Grants
Research InstitutionKyushu University

Principal Investigator

住本 英樹  九州大学, 医学部, 助教授 (30179303)

Project Period (FY) 1997
Project Status Completed (Fiscal Year 1997)
Budget Amount *help
¥1,900,000 (Direct Cost: ¥1,900,000)
Fiscal Year 1997: ¥1,900,000 (Direct Cost: ¥1,900,000)
KeywordsSH3ドメイン / NADPHオキシダーゼ / p47^<phox> / gp91^<phox> / p22^<phox> / p67^<phox> / p40^<phox> / 殺菌
Research Abstract

殺菌に関与する食細胞NADPHオキシダーゼの本体は細胞膜に存在するシトクロームb_<558>(gp91^<phox>とp22^<phox>の2つのサブユニットから成る)であり、その活性化には2つの細胞質因子(p47^<phox>とp67^<phox>)と低分子量G蛋白質Racが移行してシトクロームb_<558>と相互作用する必要があるが、活性化の分子機構は殆ど解っていなかった。本年度は以下のことを見いだした。(1)シトクロームb_<558>と細胞質因子の相互作用は、p47^<phox>(2つのSH3ドメインをもつ)とp22^<phox>の結合によるが、この結合はNADPHオキシダーゼの活性化に必須であり、活性化のON/OFFを担うこと。(2)p47^<phox>のC末端領域が負の調節領域であること、及びC末端領域を欠くp47^<phox>は恒常的活性化型になること。(3)p47^<phox>とp67^<phox>の相互作用は、主としてp67^<phox>のC末側SH3とp47^<phox>C末端部分のPRRとの結合のよること、及びこの結合はオキシダーゼ活性化を増強すること。(4)Racはp67^<phox>に結合して作用するが、この結合はp67^<phox>のN末領域に存在するTPRドメインを介すること、またこの結合はオキシダーゼ活性化に必須であること。(5)p40^<phox>(オキシダーゼのmodulator)は休止時細胞でp67^<phox>と会合しているが、この結合は、新奇なドメイン間の全く新しいタイプの蛋白質間相互作用によるものであること。また、この新しいタイプのドメインが酵母のシグナル伝達蛋白質にも存在し、同様の蛋白質間相互作用が酵母のシグナル伝達系でも重要な役割を果たすこと。

Report

(1 results)
  • 1997 Annual Research Report
  • Research Products

    (5 results)

All Other

All Publications (5 results)

  • [Publications] Hata,K.,et al.: "Anionic Amphiphile-independent Activation of the Phagocyte NADPH Oxidase in a Cell-free System by p47^<phox> and p67^<phox>,Both in C Terminally Trancated Forms" Journal of Biological Chemistry. 273・7. 4232-4236 (1998)

    • Related Report
      1997 Annual Research Report
  • [Publications] Mizuki,K.,et al.: "Functional Modules and Expression of Mouse p40^<phox> and p67^<phox>,SH3-domain-containing Proteins Involved in the Phagocyte NADPH Oxidase Complex" European Journal of Biochemistry. 251・3. 573-582 (1998)

    • Related Report
      1997 Annual Research Report
  • [Publications] Nakamura,R.,et al.: "The PC motif:a novel and evolutionarily conserved sequence involved in interaction between p40^<phox> and p67^<phox>,SH3 domain-containing cytosolic factors of the phagocyte NADPH oxidase" European Journal of Biochemistry. 251・3. 583-589 (1998)

    • Related Report
      1997 Annual Research Report
  • [Publications] Hata,K.,et al.: "Roles for Proline-Rich Regions of p47^<phox> and p67^<phox> in the Phagocyte NADPH Oxidase Activation in Vitro" Biochemical and Biophysical Research Communications. 241・2. 226-231 (1997)

    • Related Report
      1997 Annual Research Report
  • [Publications] Sumimoto,H.,et al.: "Membrane Proteins:Structure,Function and Expression Control" Kyushu University Press, 413 (1997)

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      1997 Annual Research Report

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Published: 1997-04-01   Modified: 2016-04-21  

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