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サイクリン分解の分子機構の解析

Research Project

Project/Area Number 09264211
Research Category

Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas

Allocation TypeSingle-year Grants
Research InstitutionShizuoka University

Principal Investigator

徳元 俊伸  静岡大学, 理学部, 助手 (30273163)

Project Period (FY) 1997
Project Status Completed (Fiscal Year 1997)
Budget Amount *help
¥1,800,000 (Direct Cost: ¥1,800,000)
Fiscal Year 1997: ¥1,800,000 (Direct Cost: ¥1,800,000)
Keywordsサイクリン / プロテアソーム / タンパク質分解 / cDNA クローニング
Research Abstract

第二減数分裂中期にある成熟卵で最大を示す卵成熟促進因子(MPF)の活性は、受精後数分で低下する。このMPFの急速な活性低下はMPFの活性制御サブユニットであるサイクリンBタンパク質の消失と一致する。サイクリンBの分解は受精直後の卵に見られるばかりでなく、体細胞分裂における分裂期から間期への移行時に普遍的に見られ、細胞分裂に必須であることが明らかにされているが、その分解機構に関しては不明な点が多い。
申請者は、リコンビナントサイクリンBと精製26Sプロテアソームを用いた実験から、26Sプロテアソームがサイクリンの限定分解を介してMPFの不活性化を行なうことを確証した。しかし、サイクリンBの分解がどのように制御されているかは未解決の問題である。申請者はM期の卵からも26Sプロテアソームを精製し、これがサイクリンBの切断活性をもたないことを見い出している。さらに、分裂期と間期とで26Sプロテアソームのサブユニットに電気泳動移動度の変化があること、その変化が受精後に起こることも見出した。これらの結果は26Sプロテアソームの活性を制御することにより、サイクリンBの分解は制御されていることを示唆している。これまでにサイクリン切断活性を持つ間期型の26Sプロテアソームと不活性な分裂期型の26Sプロテアソームへの変換の鍵を握ると推定されるp30、p62サブユニットをモノクローナル抗体を用いたイムノスクリーニング法により、遺伝子クローニングし、同定した。今後はこれらのサブユニットの変化がどのような修飾によるものなのか、リコンビナントタンパク質を用いて明らかにする。さらにその修飾が26Sプロテアソームの機能変換にどのように関わっているのか明らかにする。

Report

(1 results)
  • 1997 Annual Research Report
  • Research Products

    (3 results)

All Other

All Publications (3 results)

  • [Publications] Tashinobu Tokumoto: "Nature and role of Proteasome in the maturation of fish oocytes." International Review of Cytology. (in revision).

    • Related Report
      1997 Annual Research Report
  • [Publications] Toshinobu Tokumoto: "Initiation of Cyclin B degradation by 26s proteasome upon egg actication." Jounal of Cell Biology. 138・6. 1313-1322 (1997)

    • Related Report
      1997 Annual Research Report
  • [Publications] Mika Tokumoto: "Involvement of 26S proteasime in oocyte maturation of goldfish Carassius auratus." Zoological Science. 14・2. 347-351 (1997)

    • Related Report
      1997 Annual Research Report

URL: 

Published: 1997-04-01   Modified: 2016-04-21  

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