| Project/Area Number |
09273225
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Research Institution | Nagoya University |
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Principal Investigator |
浜口 道成 名古屋大学, 医学部, 教授 (90135351)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
岩田 啓之 名古屋大学, 医学部, 助手 (30273197)
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| Project Period (FY) |
1997
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 1997)
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| Budget Amount *help |
¥2,500,000 (Direct Cost: ¥2,500,000)
Fiscal Year 1997: ¥2,500,000 (Direct Cost: ¥2,500,000)
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| Keywords | チロシンキナーゼ / チロシンリン酸化 / 細胞骨格 / カドヘリン / 細胞間接着 / マトリックスメタロプロテイナーゼ |
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| Research Abstract |
本年度は、レドックス依存の新規のSrc活性化機構に焦点を絞り実験を進めた。
我々は、Srcキナーゼがシステイン残基に依存して、塩化第二水銀やNOによる酸化還元反応によってキナーゼの活性化を受ける事を見い出した。そこでSrcキナーゼのシステイン残基を点突然変異させ、キナーゼ活性や細胞癌化能に対する影響を調べた。v-Srcキナーゼの場合、全長526アミノ酸残基中に10個のシステイン残基を含む。本年は、これらすべてのシステインをアラニンに点突然変異させると共に、バキュロウイルス p「スSrc蛋白質の大量産生系を確立した。これらのシステイン残基の内、6番目から9番目がキナーゼ活性ドメインのC末端側に位置するが、8、9番に突然変異を導入したものは、癌化能が温度感受性となり、Src蛋白質の崩壊が起きることが示唆された。この結果は、キナーゼ活性ドメイン中のシステイン残基が、Srcキナーゼの安定性に重要であることを示唆する。今後これらの変異型Srcキナーゼの、塩化第二水銀、NO等に対する反応につて解析する予定である。更に、バキュロウイルスを用い、Srcキナーゼを大量産生、精製するシステムを確立した。このシステムで精製したSrcキナーゼを用いて、塩化第2水銀等によるTyr527非依存キナーゼ活性化が確認された。今後、このシステムを用いて、塩化第2水銀の結合部位を同定する予定でいる。
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Report
(1 results)
Research Products
(10 results)
