リボソーム蛋白質によるrRNAの構造構築と翻訳発現の制御
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10174201
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Research Institution | Hokkaido University |
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Principal Investigator |
田中 勲 北海道大学, 大学院・理学研究科, 教授 (70093052)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
中川 敦史 北海道大学, 大学院・理学研究科, 助教授 (20188890)
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| Project Period (FY) |
1998
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 1998)
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| Budget Amount *help |
¥2,000,000 (Direct Cost: ¥2,000,000)
Fiscal Year 1998: ¥2,000,000 (Direct Cost: ¥2,000,000)
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| Keywords | リボソーム / リボソーム蛋白質 / RNA / 翻訳 |
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| Research Abstract |
S7と結合する16S rRNAフラグメントは3'大ドメインの下部と特定されている.本研究では,そのフラグメントとS7との間での複合体の結晶化実験を行なった.Bacillus stearothermophilusのS7を大量に精製,一方,16S rRNAのフラグメント(926-986/1219-1393)はT7 RNA polymeraseを用いた転写系によって大量調製した.この際,リボザイムを末端につけることにより末端がそろったRNAを作ることができた.現在複合体の結晶化の準備中である.
既に構造解析を行なったS7と16S rRNAのモデルとの複合体モデルをコンピュータグラフィクスを使って調べることにより,S7のリボソーム上での位置と向きを決定すると共にこれまで提出されていた16S rRNAのモデルが正しいことを示した(RNA印刷公表).
ペプチジルトランスフェラーゼセンターにあるリボソームタンパク質L2のRNA結合ドメインの結晶化に成功し(J.Struct.Biol.印刷中)その立体構造解析を行なった.この構造解析により,リボソームの中で最大のL2タンパク質がドメインより構成されていること,それぞれのドメインは70残基ほどの大きさからなること,ドメイン間にRNA結合部位が存在することを示した(EMBO.J.印刷中).
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Report
(1 results)
Research Products
(2 results)
