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ATPaseモデルの構築

Research Project

Project/Area Number 11874089
Research Category

Grant-in-Aid for Exploratory Research

Allocation TypeSingle-year Grants
Research Field Inorganic chemistry
Research InstitutionNagoya Institute of Technology

Principal Investigator

増田 秀樹  名古屋工業大学, 工学部, 教授 (50209441)

Project Period (FY) 1999 – 2000
Project Status Completed (Fiscal Year 2000)
Budget Amount *help
¥2,100,000 (Direct Cost: ¥2,100,000)
Fiscal Year 2000: ¥600,000 (Direct Cost: ¥600,000)
Fiscal Year 1999: ¥1,500,000 (Direct Cost: ¥1,500,000)
Keywords反応中間体 / リン酸エステル活性化 / リン酸結合 / 金属錯体 / 特殊反応場 / 非共有性相互作用 / ATPaseモデル
Research Abstract

高エネルギー化合物の一種であるATPは、生体内においてエネルギーが必要とされる場面で活躍しており、ADPとPiからATPを合成するF_0F_1-ATPaseは、ATPを生体内で主に合成する重要な酵素である。本研究では、F_0F_1-ATPaseの高エネルギーリン酸結合の形成においてマグネシウムイオンが関与することの意義に着目し、リン酸エステルの認識から開裂・生成反応メカニズムに至るまでの重要な知見を得ることを目的として、三脚型4座配位子tris-pyridylmethyl)amine(TPA)を用い、そのコバルト(III)錯体の炭酸塩とリン酸エステルの反応を水中で行なったところ、反応中間体であるニリン酸を生成するという反応を見い出した。これらの反応機構(リン酸エステルの認識から開裂・生成反応メカニズム)を検討するために、種々の合成化学的・物理化学的手法により行った。その結果、(i)リン酸縮合反応の反応メカニズムを提唱することができ、その時に水中で形成するピリジン環による疎水場という非共有性相互作用基により形成される特殊反応場が非常に重要な役割を果たしていること、(ii)配位子の置換基の大きさによりリン酸縮合反応の反応性が制御できることが明らかにすることができた。従って、本研究は、サブユニット単位でのみ提唱されているF_0F_1-ATPaseのATP生成反応を分子レベルにおいて、金属が果たす役割を解明する上で重要な知見を与えるものである。

Report

(2 results)
  • 2000 Annual Research Report
  • 1999 Annual Research Report
  • Research Products

    (3 results)

All Other

All Publications (3 results)

  • [Publications] K.Jitsukawa: "A Substrate-Specific α-Hydroxylation of Dipeptides Mediated upon a Co (III)-terpyridine Complex : A Functional Model for Peptidylglycine α-Hydroxylating Monooxygenase"Chem.Lett. 2001. 30-31 (2001)

    • Related Report
      2000 Annual Research Report
  • [Publications] 増田秀樹: "化学"化学同人. 2 (2000)

    • Related Report
      2000 Annual Research Report
  • [Publications] H.Masuda: "Zn(II)-OH Complexes with Tripodal Tetradentate Ligands as a Functional Model of Carbonic Anhydrase"J.Inorg.Biochem.. 74. 225-225 (1999)

    • Related Report
      1999 Annual Research Report

URL: 

Published: 1999-04-01   Modified: 2016-04-21  

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