| Project/Area Number |
12208039
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (C)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Biological Sciences
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| Research Institution | Yokohama City University |
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Principal Investigator |
西村 善文 横浜市立大学, 大学院・総合理学研究科, 教授 (70107390)
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| Project Period (FY) |
2000
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2000)
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| Keywords | テロメア結合タンパク質 / DNA結合ドメイン / NMR / 立体構造 / TRF1 / hRap1 / 表面構造 / Myb |
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| Research Abstract |
DNA結合タンパク質の立体構造をNMR法により決定し表面構造を計算してDNA結合能との相関を求めた。今回テロメア結合タンパク質のTRF1のMybモチーフとDNAとの複合体の立体構造とhRap1のMybモチーフの立体構造を新たに決定した。TRF1はテロメアDNAに直接結合しhRap1はTRF2を介して間接的に結合する。両方のMybモチーフとも構造解析の結果3個のヘリックスを持っていた。TRF1のMybモチーフは1個でテロメアDNAと特異的に結合し、フレキシブルなN末がDNAの小さな溝で特異的に結合し3番目のヘリックスがDNAの大きな溝で塩基配列を認識していた。タンパク質表面はDNAと特異的に結合できるように正の表面電荷分布を持っていた。しかしDNAと結合できないhRap1のMybモチーフの表面には特異的な正電荷の分布が無かった。当研究室で以前に構造を解析したc-MybのDNA結合ドメインの3個のリピート、R1、R2、R3は同じフォールドを持っているがR2R3の両方が特異的なDNA結合には必要十分でR1は必要ではない。hRap1のMybモチーフの表面電荷分布はR1に似ていた。また基本転写因子TFIIEベータのコアドメインの構造を決定したところウイングドヘリックス・タンパク質と同じフォールドを持っていたが表面電荷分布を調べてみると典型的なウイングドヘリックス・タンパク質と逆側の表面がDNA結合面であることが示された。このように同じフォールドを持っていても表面電荷分布の違いで機能が異なったり機能部位が異なったりすることが判った。
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Report
(1 results)
Research Products
(5 results)
