Plasminogen-binding and -activation sequences in Plasmodium falciparum enolase.
| Project/Area Number |
16K05837
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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| Allocation Type | Multi-year Fund |
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| Section | 一般 |
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| Research Field |
Bio-related chemistry
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| Research Institution | Gunma University |
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Principal Investigator |
Oku Hiroyuki 群馬大学, 大学院理工学府, 准教授 (20301749)
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| Project Period (FY) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2018)
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| Budget Amount *help |
¥5,070,000 (Direct Cost: ¥3,900,000、Indirect Cost: ¥1,170,000)
Fiscal Year 2018: ¥1,430,000 (Direct Cost: ¥1,100,000、Indirect Cost: ¥330,000)
Fiscal Year 2017: ¥1,560,000 (Direct Cost: ¥1,200,000、Indirect Cost: ¥360,000)
Fiscal Year 2016: ¥2,080,000 (Direct Cost: ¥1,600,000、Indirect Cost: ¥480,000)
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| Keywords | マラリア原虫 / ペプチド / 高分子材料 / マラリアワクチン / エノラーゼ / プラスミノーゲン / 熱帯熱マラリア / 原虫 / ワクチン / マラリア / ペプチドワクチン / 熱帯熱マラリア原虫 / ELISA法 / 分子動力学法 / 微粒子 |
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| Outline of Final Research Achievements |
Recently, the interaction of Plasmodium falciparum with human plasminogen (hPlg) represents a mechanism to invade host-cells, such as human erythrocytes and mosquito midgut, by capturing surface-associated proteolytic activity in the infected host. hPlg binds to surface displayed P.f. enolase (PfEno) and is subsequently activated to the serine protease plasmin (hPln) by host-derived tissue hPlg activator or urokinase. In this study, we analyzed a Plg-activation mechnism of PfEno by using synthetic peptide libraries.
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
この研究は表面的にはマラリア対策やマラリアワクチンの開発に関する学術的な研究であるが、化学産業の将来を考えた社会的にも意義のある研究である。例えば我が国のものづくり製造業が付加価値の高い次世代産業へ発展するにはどうしたらいいかと考えて、研究を進めている。すなわち、“医療・保健分野を通した高付加価値なものづくりイノベーション”として、臨床や製造業の現場におけるニーズと化学的なシーズを結びつける点で社会的なインパクトのある研究である。
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Report
(4 results)
Research Products
(27 results)
