| Project/Area Number |
16K07271
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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| Allocation Type | Multi-year Fund |
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| Section | 一般 |
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| Research Field |
Structural biochemistry
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| Research Institution | Kagawa University |
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Principal Investigator |
Yoshida Hiromi 香川大学, 総合生命科学研究センター, 准教授 (10313305)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
神鳥 成弘 香川大学, 総合生命科学研究センター, 教授 (00262246)
吉原 明秀 香川大学, 国際希少糖研究教育機構, 准教授 (40548765)
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| Research Collaborator |
IZUMORI ken
AKIMITSU kazuya
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| Project Period (FY) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2018)
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| Budget Amount *help |
¥4,940,000 (Direct Cost: ¥3,800,000、Indirect Cost: ¥1,140,000)
Fiscal Year 2018: ¥1,690,000 (Direct Cost: ¥1,300,000、Indirect Cost: ¥390,000)
Fiscal Year 2017: ¥1,300,000 (Direct Cost: ¥1,000,000、Indirect Cost: ¥300,000)
Fiscal Year 2016: ¥1,950,000 (Direct Cost: ¥1,500,000、Indirect Cost: ¥450,000)
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| Keywords | X線結晶解析 / 希少糖 / 糖異性化酵素 / D-アルロース / D-アルロース 3-エピメラーゼ / L-リブロース 3-エピメラーゼ / Arthrobacter globiformis / ヘキソキナーゼ / Ｘ線結晶構造解析 / 単糖異性化酵素 / D-アルロース 3-エピメラーゼ / D-アルロース（D-プシコース） / X線結晶構造解析 / 酵素・基質複合体 / D-allulose / D-allose / D-タガトース 3-エピメラーゼ / 触媒反応機構 / 微小重力環境タンパク質結晶化 |
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| Outline of Final Research Achievements |
The X-ray structure of ketose 3-epimerase from Arthrobacter globiformis M30, which was previously reported to be a D-allulose 3-epimerase (AgDAE), was determined. AgDAE formed a homotetramer and its overall structure was more similar to that of L-ribulose 3-epimerase (L-RE) than to the known structures of D-psicose (alternative name D-allulose) 3-epimerases (D-PEs or D-AEs), although AgDAE and L-RE have different substrate specificities. Both AgDAE and L-RE have long helices in the C-terminal region that would contribute to the stability of the homotetramer. AgDAE showed higher enzymatic activity for L-ribulose than D-allulose; however, AgDAE is stable and is a unique useful enzyme for the production of D-allulose from D-fructose.
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
新規希少糖生産酵素として報告されたArthrobacter globiformis由来D-アルロース 3-エピメラーゼ（AgDAE）は、既報のD-アルロース 3-エピメラーゼ（D-AE）と類似構造を示したが、これまでに報告されていたL-リブロース3-エピメラーゼ（L-RE）とよりよく似ていた。各サブユニットのC末端側のα-ヘリックスが長く、四量体構造の安定化に寄与していた。AgDAE はL-リブロースに対して最大活性を示すこともわかったが、既報のL-REとは異なりD-アルロースに対する活性が高く、D-アルロース生産に有用なL-REファミリーに属するユニークな特性を示す酵素であることがわかった。
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