| Project/Area Number |
16K18524
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
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| Allocation Type | Multi-year Fund |
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| Research Field |
Biophysics
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| Research Institution | Kanazawa University |
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Principal Investigator |
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| Project Period (FY) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2018)
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| Budget Amount *help |
¥4,290,000 (Direct Cost: ¥3,300,000、Indirect Cost: ¥990,000)
Fiscal Year 2018: ¥1,170,000 (Direct Cost: ¥900,000、Indirect Cost: ¥270,000)
Fiscal Year 2017: ¥1,170,000 (Direct Cost: ¥900,000、Indirect Cost: ¥270,000)
Fiscal Year 2016: ¥1,950,000 (Direct Cost: ¥1,500,000、Indirect Cost: ¥450,000)
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| Keywords | アミロイドタンパク / 原子間力顕微鏡 / アミロイド / 高速原子間力顕微鏡ビルトイン用インキュベータ / アミロイド線維立体構造 / Hsp104立体構造動態のヌクレオチド依存性 / 分子シャペロン / 高速原子間力顕微鏡 / 一分子観察 / 生物物理 / 走査プローブ顕微鏡 / 生体分子 / 脳・神経 |
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| Outline of Final Research Achievements |
Yeast Hsp104 has been known to be the disaggregase which disaggregates various insoluble amyloid fibrils with different fibril structures. The mechanism of this diverse substrate specificity, however, has been unclarified. In this study, we tried to observe structural dynamics of individual Hsp104 and amyloid fibrils on amyloid disaggregase reaction, using high-speed atomic force microscopy (HS-AFM). We observed structural dynamics of amyloidogenic protein X aggregation into fibrils while we have not been able to characterize the disaggregation events on HS-AFM movies.
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
アミロイドタンパクX凝集過程の構造動態に関する知見は、アミロイド病Xは勿論のこと、別のアミロイド病研究にもインパクトが大きい。異なるアミロイド病は、原因タンパクの一次構造も異なるが、アミロイド線維への凝集過程は共有するメカニズムが多いためである。本研究で確立したアミロイドタンパクXの構造動態観察方法は、凝集阻害作用のあるとされる薬剤が凝集のどの反応過程を阻害するか検証することに利用できる。
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