Studies on Isozymes of Human Lung Selenophosphate Synthetase
Project/Area Number |
18580122
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Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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Allocation Type | Single-year Grants |
Section | 一般 |
Research Field |
Food science
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Research Institution | Okayama University |
Principal Investigator |
TAMURA Takashi Okayama University, 大学院・自然科学研究科, 准教授 (40253009)
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Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
稲垣 賢二 岡山大学, 大学院・自然科学研究科, 教授 (80184711)
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Co-Investigator(Renkei-kenkyūsha) |
INAGAKI Kenji 岡山大学, 大学院・自然科学研究科, 教授 (80184711)
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Project Period (FY) |
2006 – 2008
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Project Status |
Completed (Fiscal Year 2008)
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Budget Amount *help |
¥4,060,000 (Direct Cost: ¥3,400,000、Indirect Cost: ¥660,000)
Fiscal Year 2008: ¥1,170,000 (Direct Cost: ¥900,000、Indirect Cost: ¥270,000)
Fiscal Year 2007: ¥1,690,000 (Direct Cost: ¥1,300,000、Indirect Cost: ¥390,000)
Fiscal Year 2006: ¥1,200,000 (Direct Cost: ¥1,200,000)
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Keywords | 食品生化学 / 食品機能 / 栄養生化学 / 栄養化学 / セレノリン酸合成酵素 / セレノシステイン / 亜セレン酸 / チオレドキシン還元酵素 / ギ酸脱水素酵素 / 放射性同位元素 |
Research Abstract |
必須微量元素セレンは, 抗酸化作用, 免疫賦活化作用, ホルモン調節作用, がん予防効果など, 多くの有益な生理活性を示す微量必須ミネラルである。高齢化社会におけるQuality of Lifeの維持に関心が高まる中で, セレンの持つ多彩で有益な生理活性に注目が集まっている。ところが必要摂取量の僅か10倍程度の摂取で過剰障害が表れるリスクがあるので, セレンの有益な生理活性を社会全体で享受するためには, セレン代謝に関わる知的基盤の確立が必要不可欠である。本研究はセレン同化経路の解明に焦点を当て, 1)亜セレン酸の還元代謝にチオレドキシン還元酵素が関わることを初めて明らかにし, 2)ヒトのセレノリン酸合成酵素の触媒機能ドメインを新たに発見し, 3)これまで機能不明とされたセレノリン酸合成酵素アイソザイムSps1がSps2の機能を抑制するアンチザイムとして作用することを初めて明らかにすることができた。
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Report
(4 results)
Research Products
(40 results)
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[Journal Article] Selenite Assimilation into Formate Dehydrogenase H Depends on Thioredoxin Reductase in Escherichia coli2008
Author(s)
Takahata, M., Tamura, T., Abe, K., Mihara, H., Kurokawa, S., Yamamoto, Y., Nakano, R., Esaki, N., Inagaki, K.
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Journal Title
J. Biochem 143
Pages: 467-473
NAID
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[Journal Article] Structure of the antitumour enzyme L-methionine γ-lyase from Pseudomonas putida at 1.8 A Resolution.2007
Author(s)
D. Kudou, S. Misaki, M. Yamashita, T. Tamura, T. Takakura, T. Yoshioka, S. Yagi, R. M. Hoffman, A. Takimoto, N. Esaki, and K. Inagaki
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Journal Title
J. Biochem. 141
Pages: 535-544
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