Structural changes accompanying mitigation of the allergic action of cows' milk after passing an electric current
| Project/Area Number |
18604008
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Section | 一般 |
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| Research Field |
アレルギー
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| Research Institution | Kumamoto University |
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Principal Investigator |
MATSUMOTO Tomoaki Kumamoto University, 医学薬学研究部, 講師 (30128318)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
井上 勲 八代工業高等専門学校, 情報電子工学科, 教授 (00106113)
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| Co-Investigator(Renkei-kenkyūsha) |
INOUE Kaoru 八代工業高等学校, 教授 (00106113)
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| Project Period (FY) |
2006 – 2009
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2008)
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| Budget Amount *help |
¥3,980,000 (Direct Cost: ¥3,500,000、Indirect Cost: ¥480,000)
Fiscal Year 2008: ¥1,040,000 (Direct Cost: ¥800,000、Indirect Cost: ¥240,000)
Fiscal Year 2007: ¥1,040,000 (Direct Cost: ¥800,000、Indirect Cost: ¥240,000)
Fiscal Year 2006: ¥1,900,000 (Direct Cost: ¥1,900,000)
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| Keywords | 牛乳アレルギー / 牛乳アレルゲン / 低アレルゲン化 / β-ラクトグロブリン / 直流通電 / プロテオミクス / 蛋白高次構造 / βラクトグロブリン / 球状蛋白 / 電気分解 / 低アレルゲンミルク / β-ラクトゲロブリン / 通電処理 / 蛋白結晶化 / 電気エネルギー / ジスルフィド結合 / ゲル濾過クロマトグラフィー / 陰イオン交換クロマトグラフィー / ペプチドマッピング / 2量体 |
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| Research Abstract |
乳清蛋白に通電すると、その陰極側でアレルゲン活性が低減化する現象を発見した。とくに乳清中の主なアレルゲンであるβ-ラクトグロブリン蛋白において著しい低アレルゲン化がみられた。β-ラクトグロブリン蛋白はS-S結合を介した2量体でアレルゲン性を発揮すること、陰極側ではS-S結合に因らない2量体が形成され、この蛋白のIgE抗体結合領域として知られる^<41>Val^<-60>Lysと^<149>Leu^<-162>Ile部分がトリプシン耐性領域に移行することを明らかにした。
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Report
(4 results)
Research Products
(4 results)
