Project/Area Number |
18685019
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Research Category |
Grant-in-Aid for Young Scientists (A)
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Allocation Type | Single-year Grants |
Research Field |
Chemistry related to living body
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Research Institution | Nagoya University |
Principal Investigator |
上野 隆史 Nagoya University, 理学研究科, 助教 (70332179)
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Project Period (FY) |
2006 – 2007
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Project Status |
Completed (Fiscal Year 2007)
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Budget Amount *help |
¥30,550,000 (Direct Cost: ¥23,500,000、Indirect Cost: ¥7,050,000)
Fiscal Year 2007: ¥9,750,000 (Direct Cost: ¥7,500,000、Indirect Cost: ¥2,250,000)
Fiscal Year 2006: ¥20,800,000 (Direct Cost: ¥16,000,000、Indirect Cost: ¥4,800,000)
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Keywords | バクテリオファージT4 / 超分子 / 自己集積 / 酵素 / 蛋白質工学 / ヘム / 複合化 / バクテリオファージ / ナノバイオ / 金属錯体 |
Research Abstract |
生体超分子としてよく知られているバクテリオファージT4は、様々な機能を有する50以上もの部品蛋白質から構成されている。これらの中にはカプセルやチューブといった化学的にも非常に魅力的かつ合成困難な構造体も含まれている。我々はべ一スプレート部位に存在するgene product 27-gene product 5(gp27-gp5)三量体に着目した。この複合体の本来の機能は、大腸菌表面へつきささる針の役割であり、構造と機能が全く異なる蛋白質のヘテロ集合によって特懲的なカップ構造とチューブ構造を有する。本研究では、様々なアプローチによる、このヘテロ集合体への化学機能付与を行った。まずは、gp5ナノチェーブのC末端に金属イオンへの親和性が高いヒスチジンタグを導入し、金イオンと混合後、還元する事によって自己集積的にテトラポッド構造体が形成される事を明らかとした。さらに、gp27によって形成されるカップ空間にシステインを導入し、ヘムを化学修飾する事によって人工酵素を構築した。また、gp27/gp5の集積反応を使って異分子の配列制御も達成する事ができた。 これらの結果は、部品蛋白質の化学基盤としての有用性を示したばかりでなく、自己集積反とくみ合わせる事によって、多彩な機能体を作成できる事を示している。
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Report
(2 results)
Research Products
(27 results)
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[Journal Article] Incorporation of Phebox Rhodium Complex into apo-Myoglobin Affords Stable Organometallic Protein Showing Unprecedented Arrangement of the Complex in the Cavity2007
Author(s)
Y. Satake, S. Abe, S. Okazaki, N. Ban, T. Hikage, T. Ueno, H. Nakajima, A. Suznki, T. Yamane, H. Nishiyama, and Y. Watanabe
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Journal Title
Organometallics 26
Pages: 4904-4908
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Peer Reviewed
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