Structure characterization of beta-Amyloid oligomer in protein cage
| Project/Area Number |
18K19143
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Challenging Research (Exploratory)
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| Allocation Type | Multi-year Fund |
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| Review Section |
Medium-sized Section 37:Biomolecular chemistry and related fields
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| Research Institution | Tokyo Institute of Technology |
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Principal Investigator |
Unoe Takafumi 東京工業大学, 生命理工学院, 教授 (70332179)
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| Project Period (FY) |
2018-06-29 – 2020-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2019)
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| Budget Amount *help |
¥6,240,000 (Direct Cost: ¥4,800,000、Indirect Cost: ¥1,440,000)
Fiscal Year 2019: ¥2,860,000 (Direct Cost: ¥2,200,000、Indirect Cost: ¥660,000)
Fiscal Year 2018: ¥3,380,000 (Direct Cost: ¥2,600,000、Indirect Cost: ¥780,000)
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| Keywords | ベータアミロイド / タンパク質工学 / タンパク質ケージ / フェリチン / アミロイド / 超分子集合体 / 自己集合 |
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| Outline of Final Research Achievements |
The formation process of amyloid fibers holds the key to the onset of Alzheimer's disease. It has been reported that Ab oligomers consisting of a small number of amyloid-beta peptide monomers (Ab) have higher toxicity than Ab fiber. In this study, we established a method for isolating an Ab-oligomer by using encapsulation in a protein cage.
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
アルツハイマー病やパーキンソン病の克服は高齢化問題の重要な解決策となることから、ベータアミロイドに加え、それらの原因となるαシヌクレイン、タウ蛋白質の凝集過程の研究は盛んに進められている。特に、凝集体の高分解能構造決定は機構解明には不可欠であるが、高い凝集性を有するサンプルの調製は困難である。本研究のオリゴマーの単離・精製と結晶化に蛋白質ケージ機能化を利用する全く新しい発想に基づく手法は、ウイルス等のサイズや形状の異なる蛋白質ケージに展開することによって、様々なターゲット蛋白質に適用できるばかりでなく、単一蛋白質の内包等にも発展する。
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Report
(3 results)
Research Products
(67 results)
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[Journal Article] Encapsulation of biomacromolecules by soaking and co-crystallization into porous protein crystals of hemocyanin2019
Author(s)
Tsubasa Hashimoto, Yuxin Ye, Asuka Matsuno, Yuki Ohnishi, Akira Kitamura, Masataka Kinjo, Satoshi Abe, Takafumi Uenod, Min Yao, Tomohisa Ogawa, Takashi Matsuia, Yoshikazu Tanaka
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Journal Title
Biochemical and Biophysical Research Communications
Volume: 509
Issue: 2
Pages: 577-584
DOI
Related Report
Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research
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