| Project/Area Number |
18K19143
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Challenging Research (Exploratory)
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| Allocation Type | Multi-year Fund |
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| Review Section |
Medium-sized Section 37:Biomolecular chemistry and related fields
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| Research Institution | Tokyo Institute of Technology |
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Principal Investigator |
Unoe Takafumi 東京工業大学, 生命理工学院, 教授 (70332179)
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| Project Period (FY) |
2018-06-29 – 2020-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2019)
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| Budget Amount *help |
¥6,240,000 (Direct Cost: ¥4,800,000、Indirect Cost: ¥1,440,000)
Fiscal Year 2019: ¥2,860,000 (Direct Cost: ¥2,200,000、Indirect Cost: ¥660,000)
Fiscal Year 2018: ¥3,380,000 (Direct Cost: ¥2,600,000、Indirect Cost: ¥780,000)
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| Keywords | ベータアミロイド / タンパク質工学 / タンパク質ケージ / フェリチン / アミロイド / 超分子集合体 / 自己集合 |
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| Outline of Final Research Achievements |
The formation process of amyloid fibers holds the key to the onset of Alzheimer's disease. It has been reported that Ab oligomers consisting of a small number of amyloid-beta peptide monomers (Ab) have higher toxicity than Ab fiber. In this study, we established a method for isolating an Ab-oligomer by using encapsulation in a protein cage.
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
アルツハイマー病やパーキンソン病の克服は高齢化問題の重要な解決策となることから、ベータアミロイドに加え、それらの原因となるαシヌクレイン、タウ蛋白質の凝集過程の研究は盛んに進められている。特に、凝集体の高分解能構造決定は機構解明には不可欠であるが、高い凝集性を有するサンプルの調製は困難である。本研究のオリゴマーの単離・精製と結晶化に蛋白質ケージ機能化を利用する全く新しい発想に基づく手法は、ウイルス等のサイズや形状の異なる蛋白質ケージに展開することによって、様々なターゲット蛋白質に適用できるばかりでなく、単一蛋白質の内包等にも発展する。
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