Mechanism of G protein-coupled receptor oligomerization
| Project/Area Number |
19036036
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Biological Sciences
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| Research Institution | Tokyo Metropolitan Organization for Medical Research |
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Principal Investigator |
NAKATA Hiroyasu Tokyo Metropolitan Organization for Medical Research, 東京都神経科学総合研究所, 研究員 (00041830)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
MIZUNO Kazuya 財団法人東京都医学研究機構, 東京都神経科学総合研究所, 副参事研究員 (00219643)
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| Project Period (FY) |
2007 – 2008
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2008)
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| Budget Amount *help |
¥6,300,000 (Direct Cost: ¥6,300,000)
Fiscal Year 2008: ¥3,200,000 (Direct Cost: ¥3,200,000)
Fiscal Year 2007: ¥3,100,000 (Direct Cost: ¥3,100,000)
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| Keywords | Gタンパク質共役受容体 / アデノシン受容体 / P2受容体 / ダイマー / BRET / 免疫沈降 / インターフェイス / 分子モデリング / プリン受容体 / アデノシン / ATP / 血小板 |
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| Research Abstract |
アデノシン受容体のサブタイプであるA1アデノシン受容体のホモダイマー形成に関与する部位(インターフェイス)の検索をおこなう目的でTM4とTM5に存在する特定のアミノ酸残基を変異させ、BRET法により解析したところ、これらのアミノ酸はダイマー形成には関与せず受容体活性そのものに重要であることを偶然に見いだした。このアミノ酸はGPCR間にて保存性の高い132番目のTrpであり、分子モデリングからもリガンド結合に関与するTM3とTM5の4つの残基と近接しており、リガンド結合活性に重要な役割を果たしていることが推測された。
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Report
(3 results)
Research Products
(11 results)
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[Journal Article] A highly conserved tryptophan residue in the fourth transmembrane domain of the A1 adenosine receptor is essential for ligand binding, but not receptor homodimerization
Author(s)
Suzuki, T., Namba, K., Yamagishi, R., Kaneko, H., Haga, T., Nakata, H
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Journal Title
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Peer Reviewed
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