自立型ナノシステムとしてのアクチン細胞骨格の細胞周期に伴う構造変換のメカニズム
| Project/Area Number |
19037004
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Biological Sciences
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| Research Institution | University of Tsukuba |
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Principal Investigator |
中野 賢太郎 University of Tsukuba, 大学院・生命環境科学研究科, 講師 (50302815)
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| Project Period (FY) |
2007 – 2008
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2008)
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| Budget Amount *help |
¥6,200,000 (Direct Cost: ¥6,200,000)
Fiscal Year 2008: ¥3,100,000 (Direct Cost: ¥3,100,000)
Fiscal Year 2007: ¥3,100,000 (Direct Cost: ¥3,100,000)
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| Keywords | アクチン / 分裂酵母 / ミオシン / 細胞質分裂 / 隔壁 / 形態形成 / 細胞極性 / 収縮環 / 細胞骨格 / エンドサイトーシス |
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| Research Abstract |
細胞質分裂の解析に適したモデル生物である分裂酵母を用いて、その収縮環形成におけるアクチン細胞骨格の制御機構について解析を進めた。特に、分裂期における細胞中央領域の細胞膜直下で進行するアクチン重合のしくみと、その結果重合したアクチン繊維がリング状構造にまとめられるかについて、Rng2の機能解析を行った。これまでに、Rng2にはアクチン束化活性があることが予測されており、実際にその活性を試験管内で詳細に調べることに成功した。さらに、予期していなかったことだが、Rng2にはアクチン重合促進活性があることを発見した。このRng2によるアクチン重合活性は、プロフィリンと結合したアクチンにおいても誘導することができた。しかし、その誘導活性はフォルミンよりも弱かった。フォルミンはアクチン繊維の+端をキャップして重合を促すのだが、Rng2にはそのようなキャッピング活性がないことから、アクチン繊維側面に結合して重合核を安定化する可能性が伺えた。このことから、細胞内ではアクチン繊維の+端からの重合はフォルミンが主に行い、Rng2はアクチンの重合部位をノードとよばれる構造体に固定し、さらには束化することが考えられた。変異株におけるアクチン細胞骨格の観察から、このようなRng2の働きは支持された。さらに、rng2変異株では収縮環におけるミオシンの分布が不均一になることが多々見受けられた。おそらく、Rng2は、アクチンを重合すると同時にリング構造にまとめあげる役割を担う可能性があるのだろう。
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Report
(2 results)
Research Products
(3 results)
