Screening of novel post-translationally modified peptide pheromone
| Project/Area Number |
19H02842
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Section | 一般 |
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| Review Section |
Basic Section 37020:Chemistry and chemical methodology of biomolecules-related
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| Research Institution | Kanagawa University |
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Principal Investigator |
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
澄本 慎平 神奈川大学, 工学部, 助教 (20852502)
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| Project Period (FY) |
2019-04-01 – 2023-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2022)
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| Budget Amount *help |
¥17,420,000 (Direct Cost: ¥13,400,000、Indirect Cost: ¥4,020,000)
Fiscal Year 2022: ¥3,510,000 (Direct Cost: ¥2,700,000、Indirect Cost: ¥810,000)
Fiscal Year 2021: ¥3,250,000 (Direct Cost: ¥2,500,000、Indirect Cost: ¥750,000)
Fiscal Year 2020: ¥3,510,000 (Direct Cost: ¥2,700,000、Indirect Cost: ¥810,000)
Fiscal Year 2019: ¥7,150,000 (Direct Cost: ¥5,500,000、Indirect Cost: ¥1,650,000)
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| Keywords | 翻訳後修飾 / トリプトファン / クオラムセンシング / プレニル化 / 生物活性物質 / フェロモン / ペプチド / イソプレニル化 |
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| Outline of Research at the Start |
我々は、グラム陽性細菌の枯草菌が生産するペプチド型のクオラムセンシングフェロモンから翻訳後修飾によるトリプトファン残基のイソプレニル化を初めて発見した。真核生物ではシステイン残基のイソプレニル化が普遍的に存在する翻訳後修飾であることから、トリプトファン残基のイソプレニル化も広く存在するのではないかと考えた。そこで、様々な細菌からトリプトファン残基がイソプレニル化されたペプチドを発見し、トリプトファン残基のイソプレニル化がタンパク質やペプチドの機能発現を制御する普遍的な翻訳後修飾であることを証明する。さらに、得られた修飾ペプチドをフェロモンとする、翻訳後修飾を介した新規制御機構を発見する。
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| Outline of Final Research Achievements |
Although post-translational prenylation of tryptophan residue had been identified only in Bacillus subtilis, it was found to be a universal pattern of post-translational modification widely observed in various bacteria, including Actinomycetes, Cyanobacteria, Chloroflexi, and Clostridia. Furthermore, post-translational prenylation enzyme of histidine residue has been identified from Cyanobacteria. It shows extremely high novelty because there is no report for post-translational modification of histidine residue at all.
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
これまでに枯草菌のみにしか確認されていなかった、翻訳後修飾によるトリプトファン残基のプレニル化が、放線菌やシアノバクテリアなどの様々なバクテリアに広く存在する普遍的な翻訳後修飾の様式であることが判明した。さらに、トリプトファン残基ではなくヒスチジン残基のプレニル化酵素をシアノバクテリアから発見した。他の修飾様式を含めたヒスチジン残基の修飾酵素の報告例は全くなく、新規性の非常に高い翻訳後修飾酵素であった。
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Report
(5 results)
Research Products
(12 results)
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[Journal Article] Isolation of caldorazole, a thiazole-containing polyketide with selective cytotoxicity under glucose-restricted conditions2022
Author(s)
Osamu Ohno, Arihiro Iwasaki, Kyouhei Same, Chihiro Kudo, Erika Aida, Kazuya Sugiura, Shimpei Sumimoto, Toshiaki Teruya, Etsu Tashiro, Siro Simizu, Kenji Matsuno, Masaya Imoto, Kiyotake Suenaga
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Journal Title
Organic Letters
Volume: 24
Issue: 25
Pages: 4547-4551
DOI
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Peer Reviewed
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