Identification and characterization of an unprecedented D-peptide degrading enzyme
| Project/Area Number |
19K06551
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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| Allocation Type | Multi-year Fund |
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| Section | 一般 |
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| Review Section |
Basic Section 43030:Functional biochemistry-related
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| Research Institution | Kansai University |
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Principal Investigator |
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| Project Period (FY) |
2019-04-01 – 2022-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2021)
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| Budget Amount *help |
¥4,290,000 (Direct Cost: ¥3,300,000、Indirect Cost: ¥990,000)
Fiscal Year 2021: ¥1,560,000 (Direct Cost: ¥1,200,000、Indirect Cost: ¥360,000)
Fiscal Year 2020: ¥1,690,000 (Direct Cost: ¥1,300,000、Indirect Cost: ¥390,000)
Fiscal Year 2019: ¥1,040,000 (Direct Cost: ¥800,000、Indirect Cost: ¥240,000)
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| Keywords | D-アミノ酸 / 生理活性ペプチド / 分解酵素 / D-ペプチド / プロテアーゼ / 新規酵素 / 放線菌 / 二次代謝 |
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| Outline of Research at the Start |
生体内のペプチドは、通常L-アミノ酸のみから構成されるため、その分解を担う酵素も、当然ながらL-アミノ酸残基を認識して分解する。従って、これまでD-アミノ酸のみから成るD-ペプチドを分解できる酵素は知られていなかった。本研究では申請者が微生物から見出した初の例となるD-ペプチド分解酵素の機能を明らかにし、更には逆反応を利用した非天然型生理活性D-アミノ酸含有ペプチドの創生など、創薬分野への応用を目指す。
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| Outline of Final Research Achievements |
In this study, we successfully identified the first enzyme that is capable of degrading a peptide solely consisting of D-amino acid from Streptoalloteichus hindustanus. Through the in vitro biochemical assays, we revealed that the enzyme, Dpd, showing quite low level of similarity to β-lactamase-like serine hydrolases is an exo-peptidase with strict specificity to D-amino acid residues. This demonstration could open new avenue in creation of bioactive peptides with D-configuration using the reverse reaction of Dpd.
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
本研究で見出したDpdは、鎖長の長いD-ペプチドを好んで分解する初の酵素である。本研究で得た知見を基に、タンパク質工学的手法による当該酵素の機能拡張や、逆反応を利用した非天然型生理活性D-ペプチドの創生など創薬分野への応用が期待される。
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Report
(4 results)
Research Products
(2 results)
