| Project/Area Number |
21H02106
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Section | 一般 |
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| Review Section |
Basic Section 38020:Applied microbiology-related
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| Research Institution | Hiroshima University |
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Principal Investigator |
KATO Junichi 広島大学, 統合生命科学研究科(先), 教授 (90231258)
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| Project Period (FY) |
2021-04-01 – 2024-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2023)
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| Budget Amount *help |
¥17,290,000 (Direct Cost: ¥13,300,000、Indirect Cost: ¥3,990,000)
Fiscal Year 2023: ¥4,030,000 (Direct Cost: ¥3,100,000、Indirect Cost: ¥930,000)
Fiscal Year 2022: ¥4,030,000 (Direct Cost: ¥3,100,000、Indirect Cost: ¥930,000)
Fiscal Year 2021: ¥9,230,000 (Direct Cost: ¥7,100,000、Indirect Cost: ¥2,130,000)
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| Keywords | ケモセンサー / 物質認識機構 / 走化性 / 走化性センサー / 環境細菌 |
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| Outline of Research at the Start |
本研究は細菌のダブルPDC型アミノ酸(aa)走化性センサーがどのようにして多種類のaaを感知できるかを分子レベルで解明することを目的とする。位置特異的変異導入によりPseudomonas protegensのセンサーCtaA(20aaを感知)とCtaB(4aaを感知)のリガンド結合部位周辺に変異を導入した変異体ライブラリーを構築する。変異型センサー発現株の走化性性測定から変異導入がaa感知パターンに及ぼす影響を明らかにする。さらにケモセンサーの構造変化とリガンド結合エネルギーをモデル解析する。そしてウェットとドライの解析結果を取りまとめ、多種類・多数のaaを感知できる構造的特性を明らかにする。
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| Outline of Final Research Achievements |
We introduced a site-directed mutagenesis to A144 of CtaB, an amino acid chemotaxis sensor of Pseudomonas protegens CHA0, toconstruct CtaB A144D. CtaB A144D did not respond to the original 4 amino acid ligands, but it obtained the ability to respond to Arg. CtaB mutants, CtaB A144E, A144K, and A144R, did not respond to any amino acids. Chemotaxis assays to Arg analogs revealed guanidine group and carboxyl group are essential to recognition by CtaB. Molecular docking model analysis predicted that Arg binds to CtaB A144D in the opposite orientation of amino acid ligands.
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
100年以上にわたり原核生物の走化性応答が調べられてきたが、そのうち誘引物質として最も多いのはアミノ酸である。21世紀に入り、アミノ酸に対する走化性が植物感染や根圏定着に寄与することが示されてきており、アミノ酸走化性が増殖基質の探索のみならず、生態学的また実用的にも重要な生物相互作用に関わっていることが分かってきた。となれば、走化性を制御することで植物感染や植物-微生物共生といった生物相互作用を制御できるのではないかとして本研究を行った。そして、アミノ酸走化性センサーのリガンド結合サイトのアミノ酸残基を改変することで、新なアミノ酸応答を創出できることを示すことができたことは大きな意義を持つ。
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