| Project/Area Number |
21K06037
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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| Allocation Type | Multi-year Fund |
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| Section | 一般 |
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| Review Section |
Basic Section 43020:Structural biochemistry-related
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| Research Institution | Nagahama Institute of Bio-Science and Technology |
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Principal Investigator |
Takao Yoda 長浜バイオ大学, バイオサイエンス学部, 准教授 (50367900)
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| Project Period (FY) |
2021-04-01 – 2024-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2023)
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| Budget Amount *help |
¥4,160,000 (Direct Cost: ¥3,200,000、Indirect Cost: ¥960,000)
Fiscal Year 2023: ¥1,170,000 (Direct Cost: ¥900,000、Indirect Cost: ¥270,000)
Fiscal Year 2022: ¥1,690,000 (Direct Cost: ¥1,300,000、Indirect Cost: ¥390,000)
Fiscal Year 2021: ¥1,300,000 (Direct Cost: ¥1,000,000、Indirect Cost: ¥300,000)
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| Keywords | 抗菌ペプチド / 分子動力学シミュレーション / 抗微生物ペプチド |
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| Outline of Research at the Start |
抗微生物ペプチドは、細菌などの外敵から身を守るためにヒトを含む哺乳類だけでなく昆虫や植物など幅広い生物が持っているペプチドである。抗微生物ペプチドは微生物の細胞表面の膜を破壊するが、そのメカニズムは抗微生物ペプチドの種類により様々である。種々のシミュレーション手法を活用することにより、高い抗菌活性で知られる抗微生物ペプチドCryptdin-4の抗菌作用のメカニズムを解明するための研究を行う。
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| Outline of Final Research Achievements |
Crytpdin-4 (Crp4) is an α-defensin expressed in the small intestine of mice. The interaction of Crp4 with negatively charged lipid bilayers increases the membrane permeability of small molecules. At the same time, Crp4 itself also permeates the membrane. Here, we performed membrane formation simulations to clarify the intermolecular interactions and to gain insight into the relationship between Crp4 membrane permeation and the increased membrane permeability of small molecules. Data analysis of our membrane self-assembly simulations in which Crp4 was found in the formed membranes revealed the spatial distribution of ions and small molecules such as water, head groups of lipids, and fluorescent dyes, as well as the characteristics of their intermolecular interactions.
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
抗菌ペプチドと脂質二重層の相互作用は、典型的な蛋白質間相互作用に見られる鍵と鍵穴のタイプの相互作用と比べると、立体構造的な特異性が低いと考えられる。この性質のため、分子動力学シミュレーションは有力な研究手段となる。本研究では、ペプチドの濃度や分子表面の性質、膜を構成する脂質の組成、水に溶けている低分子などの影響を受ける抗菌ペプチドの相互作用を膜形成シミュレーションにより研究した。得られた成果は活性メカニズムの理解に資すると期待される。
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