| Project/Area Number |
22360350
|
|---|
| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
|
| Allocation Type | Single-year Grants |
|---|
| Section | 一般 |
|---|
| Research Field |
Biofunction/Bioprocess
|
|---|
| Research Institution | University of Hyogo |
|---|
Principal Investigator |
NEGORO Seiji 兵庫県立大学, 工学(系)研究科(研究院), 教授 (90156159)
|
|---|
| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
TAKEO Masahiro 兵庫県立大学, 大学院・工学研究科, 准教授 (40236443)
KATO Dai-ichiro 兵庫県立大学, 大学院・工学研究科, 助教 (60423901)
|
|---|
| Co-Investigator(Renkei-kenkyūsha) |
HIGUCHI Yoshiki 兵庫県立大学, 大学院・生命理学研究科, 教授 (90183574)
SHIBATA Naoki 兵庫県立大学, 大学院・生命理学研究科, 准教授 (30295753)
GOTO Yuji 大阪大学, 蛋白質研究所, 教授 (40153770)
IKEGAMI Takahisa 大阪大学, 蛋白質研究所, 准教授 (20283939)
SHIGETA Yasuteru 筑波大学, 数理物質科学研究科, 教授 (80376483)
KAMIYA Katsumasa 神奈川工科大学, 准教授 (60436243)
|
|---|
| Project Period (FY) |
2010-04-01 – 2014-03-31
|
| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2013)
|
| Budget Amount *help |
¥19,370,000 (Direct Cost: ¥14,900,000、Indirect Cost: ¥4,470,000)
Fiscal Year 2013: ¥2,730,000 (Direct Cost: ¥2,100,000、Indirect Cost: ¥630,000)
Fiscal Year 2012: ¥2,730,000 (Direct Cost: ¥2,100,000、Indirect Cost: ¥630,000)
Fiscal Year 2011: ¥5,590,000 (Direct Cost: ¥4,300,000、Indirect Cost: ¥1,290,000)
Fiscal Year 2010: ¥8,320,000 (Direct Cost: ¥6,400,000、Indirect Cost: ¥1,920,000)
|
|---|
| Keywords | ナイロン / 結晶構造解析 / 耐熱性 / 生分解 / 加水分解 / 耐熱化 / 加水分解酵素 / X線結晶構造解析 / 6-アミノカプロン酸 / ６-アミノカプロン酸 / Ｘ線結晶構造解析 / 耐熱性酵素 / リサイクル技術 / ガスクラスター２次イオン質量分析 / ナイロンオリゴマー / 6-Aminohexanoate oligomer / Arthrobacter / ω-ラウロラクタム / ε-カプロラクタム / ナイロンオリゴマー分解酵素 / アミド合成 |
|---|
| Research Abstract |
Nylon hydrolase is a member of the N-terminal nucleophile hydrolase superfamily that is responsible for the degradation of nylon-6. X-ray crystallographic analysis revealed that the enzyme constitute four identical heterodimers, which resulted from the autoprocessing of the precursor protein (36 kDa). The catalytic residue of NylC was identified as the N-terminal Thr-267 of the 9-kDa subunit. Amino acid mutations at subunit interfaces of the tetramer were observed to drastically alter the thermostability of the protein. In particular, four mutations (D122G/H130Y/D36A/E263Q) of wild-type NylC enhanced the protein thermostability by 36 oC.
|
