| Project/Area Number |
23K25606
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| Project/Area Number (Other) |
23H00909 (2023)
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
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| Allocation Type | Multi-year Fund (2024)
Single-year Grants (2023) |
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| Section | 一般 |
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| Review Section |
Basic Section 08030:Family and consumer sciences, and culture and living-related
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| Research Institution | Tokyo University of Marine Science and Technology |
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Principal Investigator |
松川 真吾 東京海洋大学, 学術研究院, 教授 (30293096)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
福岡 美香 東京海洋大学, 学術研究院, 教授 (10240318)
眞弓 皓一 東京大学, 物性研究所, 准教授 (30733513)
Geonzon Lester 東京大学, 物性研究所, 特任研究員 (60869543)
新田 陽子 お茶の水女子大学, 基幹研究院, 准教授 (70403318)
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| Project Period (FY) |
2024-04-01 – 2026-03-31
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| Project Status |
Granted (Fiscal Year 2024)
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| Budget Amount *help |
¥18,980,000 (Direct Cost: ¥14,600,000、Indirect Cost: ¥4,380,000)
Fiscal Year 2025: ¥4,550,000 (Direct Cost: ¥3,500,000、Indirect Cost: ¥1,050,000)
Fiscal Year 2024: ¥4,940,000 (Direct Cost: ¥3,800,000、Indirect Cost: ¥1,140,000)
Fiscal Year 2023: ¥9,490,000 (Direct Cost: ¥7,300,000、Indirect Cost: ¥2,190,000)
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| Keywords | 混合ゼラチンゲル / 動的粘弾性測定 / マイクロDSC / 微粒子追跡法 / SAXS、SANS / NMR / 共らせん構造 / 共凝集構造 / 魚ゼラチン / 固体高分解能NMR / SAXS/SANS / ミクロ相分離 / CD測定 / NMR測定 / テクスチャ－コントロール / 哺乳類/魚混合ゼラチン |
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| Outline of Research at the Start |
寒冷海域と温暖海域の魚種由来の融点の異なる魚ゼラチンを混合して、なめらかな口どけ感と口腔内でのテクスチャーを制御と新たな食感の創生を目指しながら、その背景にあるゼラチン鎖の共らせん形成と凝集、3次元網目構造形成のメカニズムの解明を行う。そのために、北方のサケ/タラ由来のゼラチンとナイルティラピア由来のゼラチンを混合し、溶液及び固体高分解能NMR測定、SAXS及びSANSなどの測定を行い、冷却によるゲル化時のらせん形成過程における各々のゼラチン鎖の分子運動性変化、及び構造形成過程を追跡する。さらに、くちどけなどの食感への影響を検討する。
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| Outline of Annual Research Achievements |
本研究では、寒冷域と温暖域の魚種由来の融点の異なる魚ゼラチンを混合して、なめらかな口どけ感と口腔内でのテクスチャーを制御と新たな食感の創生を目指しながら、その背景にあるゼラチン鎖の共らせん形成と共凝集体の形成、3次元網目構造形成のメカニズムの解明を行うことを目的としている。
2023年度は、融点の異なる混合ゼラチンの物性や凝集構造の評価手法を確立するために、高融点の豚皮（PS）と低融点のタラ由来（CS）ゼラチンの混合溶液について動的粘弾性、マイクロＤＳＣ、微粒子追跡の測定を行った。さらに、その発現メカニズムとゲル構造を解明するために、溶液NMRによるそれぞれのゼラチンの溶解成分の運動性の評価とCD測定によるらせん構造形成を追跡した(Geonzon et. al, Food Hydrocol., 2024)。
2024年度は、動的粘弾性測定によって見出された２段融解挙動とその保存期間による変化を、マイクロDSC、CD及びNMR測定によって、水素結合の崩壊、らせん構造の消失、それぞれのゼラチン鎖の分子運動性に結び付けてゲル化挙動及びゲル構造の評価方法を新たに確立し、詳細なゲル構造形成メカニズム解明を行った。また、細胞培養法によるＤ化ゼラチンの産生を検討したが、解決すべき問題が多く発生したために断念するに至った。そのため、D化を行っていないゼラチンを用いたNMR及びSAXS測定を行い、混合ゼラチン試料のスペクトル解析及び散乱プロファイルの解析方法を開発し、ゲル化過程におけるそれぞれのゼラチン鎖の運動性変化と凝集構造形成過程を解明した(Geonzon et. al, Food Hydrocol., 2025)。
さらに、ティラピア鱗由来（TS）のゼラチンとCSゼラチンを混合した混合ゼラチンについて、検討し、貯蔵中の構造変化が大きいことを解明した（Nitta et. al, 投稿準備中）。
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| Current Status of Research Progress |
Current Status of Research Progress
2: Research has progressed on the whole more than it was originally planned.
Reason
検討を行ったが、培養条件の検討などで多くの問題がし、断念するに至った。しかし、ラベル無しで行ったNMR及びSANS測定結果を解析する手法を開発した。
NMR測定では豚皮（PS）とタラ（CS）由来のゼラチンのピークが重なり合い、スペクトル中のピーク分離が出来なかったが、PSとCSの単独試料のスペクトルの強度比を変えて加算し、混合試料のスペクトルを再現する方法を開発し、各温度における強度比を決定することが出来た。その結果、2段ゲル化のそれぞれの温度でPS鎖とCS鎖の凝集に伴う運動性変化が明らかになった。また、SANS測定では、混合試料中の網目構造の相関長が20Å程度であり、PS単独中の相関長とほぼ同じであり、OFSの29Åよりも細かい網目構造であることがわかった(Geonzon et. al, Food Hydrocol., 2025)。
温暖海域の魚種由来のゼラチンとしてティラピア鱗由来のゼラチン（TSゼラチン）を用い、これをCSと混合したTS／CS混合ゼラチンについて、粘弾性、マイクロDSC、 CD及びNMR測定を行い、ゲル網目形成時の水素結合の崩壊、らせん構造の消失、それぞれのゼラチン鎖の分子運動性を評価した。また、急速冷却によって作成した混合ゼラチンゲルでは保存中に共凝集による網目構造が形成さることが分かった（投稿準備中）。また、保存中の共凝集構造の安定化のために、酸処理とアルカリ処理のゼラチンを混合した場合の共凝集形成を検討したが、顕著な効果は見られなかった。これらの検討は、ノルウェー科技大学と共同で行い、効果的に進めることが出来た。
一方、当初予定していた固体高分解能NMRを用いた網目構造内の凝集体の動きの評価は、固体プローブの故障のために測定できず、計画の進行が大幅に遅れた。
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| Strategy for Future Research Activity |
寒冷海域と温暖海域の魚種由来のゼラチンとしてナイルティラピア鱗由来（TS）とタラ由来（CS）のゼラチンを混合したTS／CS混合ゼラチンの物性の評価方法を確立し、混合比、加熱溶解と冷却条件などの調製条件を詳細に検討する。特に、2024年度の検討で見出された、酸処理とアルカリ処理のゼラチンを混合した場合の共凝集構造の形成挙動に注目し、酸処理又はアルカリ処理によってゼラチン鎖の荷電状態をコントロールして共凝集体による強固な網目構造形成を検討する。
荷電状態の異なるゼラチン鎖による共凝集体の形成は保存中の物性変化を置く生するのみならず、より強固な網目構造を形成した、魚／魚混合ゼラチンで哺乳類由来のゼラチンに匹敵する弾性率を付与できる可能性があり、魚／魚混合ゼラチンの応用利用範囲を格段に広げる可能性がある。
また、動的粘弾性測定、マイクロDSC測定、CD測定、SAXS及びSANS測定に加えて、共凝集構造解明の決め手となる固体高分解能NMR測定によるTS及びCSゼラチン鎖それぞれの凝集構造中における運動性変化を評価する。
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