家族性および孤発性パーキンソン病における糖化機構の異常

Research Project

Project/Area Number	24K02364
Research Category	Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
Allocation Type	Multi-year Fund
Section	一般
Review Section	Basic Section 52010:General internal medicine-related
Research Institution	Department of Clinical Research, National Hospital Organization Tokushima National Hospital
Principal Investigator	黒田由紀子独立行政法人国立病院機構徳島病院(臨床研究部), その他部局等, 研究員(移行) (70398014)
Co-Investigator(Kenkyū-buntansha)	三ツ井貴夫独立行政法人国立病院機構徳島病院(臨床研究部), その他部局等, その他 (80294726)
Project Period (FY)	2024-04-01 – 2027-03-31
Project Status	Granted (Fiscal Year 2024)
Budget Amount *help	¥18,720,000 (Direct Cost: ¥14,400,000、Indirect Cost: ¥4,320,000) Fiscal Year 2026: ¥6,370,000 (Direct Cost: ¥4,900,000、Indirect Cost: ¥1,470,000) Fiscal Year 2025: ¥5,980,000 (Direct Cost: ¥4,600,000、Indirect Cost: ¥1,380,000) Fiscal Year 2024: ¥6,370,000 (Direct Cost: ¥4,900,000、Indirect Cost: ¥1,470,000)
Keywords	PARK2 / O-GlcNAcylation
Outline of Research at the Start	タンパク質の糖化の一種であるO-GlcNAc修飾は、翻訳後のタンパク質に転写調節やシグナル伝達などの機能を与える。近年は O-GlcNAc 修飾が神経変性疾患の病態に関連が指摘されているが明らかではない。我々はパーキンが細胞内で一部が O-GlcNAc 修飾されていること、パーキンが O-GlcNAc 転移酵素(OGT)と結合することを見出したことから、O-GlcNAcylation が神経細胞内でパーキンに如何なる機能を与えるのかを、E3 およびミトファジーとの関係を含めて明らかにする。そして、パーキン変異を有する PARK2ならびに孤発性パーキンソン病の病態において OGTおよびO-GlcNAcylationの果たす役割を検討する。