Mechanism of amyloid protein aggregation inhibition by ALZ-801 using high-speed atomic force microscopy

• Project/Area Number: 25K10767
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Section: 一般
• Review Section: Basic Section 52020:Neurology-related
• Research Institution: Kanazawa University
• Principal Investigator: 村松 大輝 金沢大学, 附属病院, 助教 (70982065)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 小野 賢二郎 金沢大学, 医学系, 教授 (70377381)
• Project Period (FY): 2025-04-01 – 2028-03-31
• Project Status: Granted (Fiscal Year 2025)
• Budget Amount: ¥4,550,000 (Direct Cost: ¥3,500,000、Indirect Cost: ¥1,050,000); Fiscal Year 2027: ¥2,080,000 (Direct Cost: ¥1,600,000、Indirect Cost: ¥480,000); Fiscal Year 2026: ¥1,170,000 (Direct Cost: ¥900,000、Indirect Cost: ¥270,000); Fiscal Year 2025: ¥1,300,000 (Direct Cost: ¥1,000,000、Indirect Cost: ¥300,000)
• Keywords: アミロイド / ALZ-801 / 高速原子間力顕微鏡 / アミロイドβ / αシヌクレイン

Outline of Research at the Start

アルツハイマー病（Alzheimer's disease: AD）の進行を抑制する疾患修飾療法開発が進められており、ALZ-801は新たなADの疾患修飾薬として期待されている。現在ALZ-801の第3相臨床試験が進行しているが、ALZ-801のアミロイド凝集に及ぼす効果や作用機序は不明な点が多い。本研究ではALZ-801やその活性本体であるtramiprosateがアミロイドβ42およびαシヌクレインの凝集に及ぼす効果とその機序を高速原子間力顕微鏡を用いて明らかにし、ALZ-801を基盤とした新薬開発、αシヌクレイン凝集による根治治療のない神経変性疾患に対する疾患修飾療法開発につなげる。