Proteomic evaluation of phosphorylation sites regulating molecular interactions based on the analysis of phosphosite stoichiometry

• Project/Area Number: 25K18607
• Research Category: Grant-in-Aid for Early-Career Scientists
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Review Section: Basic Section 47020:Pharmaceutical analytical chemistry and physicochemistry-related
• Research Institution: Kyoto University
• Principal Investigator: 小形 公亮 京都大学, 薬学研究科, 助教 (80866781)
• Project Period (FY): 2025-04-01 – 2027-03-31
• Project Status: Granted (Fiscal Year 2025)
• Budget Amount: ¥4,810,000 (Direct Cost: ¥3,700,000、Indirect Cost: ¥1,110,000); Fiscal Year 2026: ¥1,820,000 (Direct Cost: ¥1,400,000、Indirect Cost: ¥420,000); Fiscal Year 2025: ¥2,990,000 (Direct Cost: ¥2,300,000、Indirect Cost: ¥690,000)
• Keywords: タンパク質リン酸化 / プロテオミクス / キナーゼ / 質量分析 / 液体クロマトグラフィー

Outline of Research at the Start

タンパク質リン酸化修飾はタンパク質間相互作用を制御することが示されているが、存在が明らかとなっている数十万のリン酸化修飾部位のうちどの部位が重要であるのか、その全貌は未だ明らかになっていない。本研究では、リン酸化修飾ストイキオメトリーに基づいた相互作用制御リン酸化修飾部位の抽出ワークフローを確立し、ヒトリン酸化プロテオームに潜む相互作用制御リン酸化修飾部位をデータ主導型アプローチで包括的に明らかにする。