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がん細胞の温熱耐性における熱ショック蛋白質の役割

Research Project

Project/Area Number 62015037
Research Category

Grant-in-Aid for Cancer Research

Allocation TypeSingle-year Grants
Research InstitutionKyoto University

Principal Investigator

永田 和宏  京都大学, 結核胸部疾患研究所, 教授 (50127114)

Project Period (FY) 1987
Project Status Completed (Fiscal Year 1987)
Budget Amount *help
¥2,600,000 (Direct Cost: ¥2,600,000)
Fiscal Year 1987: ¥2,600,000 (Direct Cost: ¥2,600,000)
Keywords温熱療法 / 熱ショック蛋白質
Research Abstract

1.ニワトリ胎児繊維茅細胞(CEF)に熱ショックをかけると,従来知られている3種の熱ショック蛋白質(HSP90,HSP70,HSP25)の他に分子量47,000の新しい熱ショック蛋白質が誘導されてくることが見つかった. この新しい熱ショック蛋白質(HSP47)は,他のHSPよりも比較的温和な熱処理によっても誘導され,熱感受性が高いことから,温熱療法における温熱耐性の問題を考える上で重要なHSPであると考えられる.
2.HSP47は,熱ショックで誘導される一方,細胞の悪性転換によっても合成量が調節され,悪性転換細胞では合成量が減少していることがわかった. この現象は,癌細胞において温熱感受性が高いというこれまでの報告に一致して,その機構を説明するものになることが期待される.
3.HSP47は,細胞内の小胞体に存在することが,抗HSP47抗体を用いて確かめられた. 一方,HSP47はコラーゲンに結合能をもっており,コラーゲンの様な分泌蛋白質の輸送やプロセシングに関与した機能が推定される.
4.HSP47の誘導のメカニズムを探る目的で,細胞よりmRNAを調製し,in vitroで翻訳させるシステムを用いて,HSP47前駆体の合成を調べた. その結果HSP47は,mRNAの転写レベルでの制御を受けていることが明らかになった. また,HSP47の合成のプロセスは,初めにシブナルペプチドをもつ42kDaの前駆体として合成され,シグナルペプチドが切断されて41kDaになるとともに,グリコシレーションが起って47kDaの成熟した蛋白質になることが明らかになった.

Report

(1 results)
  • 1987 Annual Research Report
  • Research Products

    (6 results)

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All Publications (6 results)

  • [Publications] Shinsuke Saga: J.Cell Biol.105. 517-527 (1987)

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  • [Publications] Kazuhiro Nagata: J.Biol.Chem.(1988)

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  • [Publications] Kazuhiro Nagata: Submitted to Biochem.Biophys.Res.Comm.(1988)

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  • [Publications] 永田和宏: 蛋白質核酸酵素. 32. 1012-1028 (1987)

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  • [Publications] 永田和宏: 細胞工学. 7. 42-51 (1988)

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  • [Publications] 永田和宏: 代謝臨時増刊「癌′88」. (1988)

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URL: 

Published: 1987-04-01   Modified: 2016-04-21  

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