Precisely designed catalysts with protein scaffold as a versatile ligand
Publicly Offered Research
| Project Area | Precise Formation of a Catalyst Having a Specified Field for Use in Extremely Difficult Substrate Conversion Reactions |
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| Project/Area Number |
16H01025
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Science and Engineering
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| Research Institution | Osaka Prefecture University (2017)
Osaka University (2016) |
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Principal Investigator |
藤枝 伸宇 大阪府立大学, 生命環境科学研究科, 准教授 (00452318)
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| Project Period (FY) |
2016-04-01 – 2018-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2017)
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| Budget Amount *help |
¥5,980,000 (Direct Cost: ¥4,600,000、Indirect Cost: ¥1,380,000)
Fiscal Year 2017: ¥2,990,000 (Direct Cost: ¥2,300,000、Indirect Cost: ¥690,000)
Fiscal Year 2016: ¥2,990,000 (Direct Cost: ¥2,300,000、Indirect Cost: ¥690,000)
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| Keywords | 人工金属酵素 / 第二配位圏設計 / 小分子活性化 |
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| Outline of Annual Research Achievements |
天然の金属酵素は常温常圧下といった温和な条件下において非常に高難度な反応を触媒するものが多数知られており、有機合成化学などへの応用が期待されてきた。しかし、一般的に金属酵素は不安定であり、汎用性も低いため、そのままでは利用できない場合がほとんどである。このような問題を解決するため、酵素の活性中心を模倣した小分子金属錯体が数多く開発され、多様な反応に応用されてきた。一方、最近では、より温和な条件でも高い反応性と選択性を発揮する触媒の開発をめざして、タンパク質の精密制御反応場としての有用性と遷移金属の触媒機能を巧みに組み合わせた新しいハイブリッド生体触媒（人工金属酵素）の開発が活発に行われている。
そこで本研究では、タンパク質配位子として好熱菌Thermotoga maritima 由来のTM1459 タンパク質に着目し、これを用いた人工金属酵素の開発を行った。TM1459タンパク質は、高い熱安定性を有し、cis位に空いた配位座を提供可能な4つのヒスチジンから成る金属結合サイトを備えている。この金属結合サイトのヒスチジン残基に金属イオンを結合させることで、タンパク質骨格がより安定化され、非常に安定な生体触媒の構築が可能となる。さらに、様々な遷移金属イオンを導入することで、多彩な触媒機能を発揮することが期待できる。本研究では、TM1459の銅(II)錯体を触媒とする2-azachalconeへの高立体選択的なニトロアルカンのMichael付加反応について検討を行った。
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| Research Progress Status |
29年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
29年度が最終年度であるため、記入しない。
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Report
(2 results)
Research Products
(13 results)
