Publicly Offered Research
Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
膜タンパク質膜挿入活性をもつ糖脂質MPIaseの最小活性構造を明らかにするため、３糖ピロリン脂質体(mini-MPIase-3)を合成し、その活性について詳細を調べた。MPIase類縁体の糖鎖伸長や修飾に対応するため、各単糖ユニットの保護基を再考した新戦略で3糖骨格を合成した。ピロリン酸をもたない類縁体であるTrisac-DAGの合成において、高いa選択性でグルコサミニル化が進行することを確認し、糖鎖伸長も期待できる結果を得た。3糖類縁体(Trisac-P、Trisac-P (6-OH)、Trisac-DAG)の合成を優先したため、糖鎖伸長には至らなかった。活性試験の結果、３糖ピロリン脂質体(mini-MPIase-3)には有意な活性があるのに対して、GlcNAｃの６位OAｃを欠いた類縁体には有意な活性がない事が分かった。脂質部を欠いたMPIase類縁体では膜挿入は起こらなかったため、MPIaseは膜にアンカリングされている事が重要であると分かった。一方、mini-MPIase-3を含むリポソームに脂質部を欠いたMPIase類縁体を添加したところ、活性の増減が見られた事から、MPIase類縁体の糖鎖部が、リン酸基やAc基を介して、タンパク質と相互作用していることが分かった。３糖リン酸でもタンパク質との相互作用はするものの、凝集を抑制するには不十分で、より長い糖鎖長が必要である事が示唆された。MPIase生合成の最初の段階を担う酵素候補が同定されたので、酵素反応生成物の標品を合成したまた、３糖ユニットを連結させる酵素同定のためのアフィニティービーズを作製した。
29年度が最終年度であるため、記入しない。
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