BSCRT関連因子との相互作用によるカルパイン7/PalBH の生理機能
Publicly Offered Research
| Project Area | Proteolysis in the Regulation of Biological Processes |
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| Project/Area Number |
21025014
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Biological Sciences
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| Research Institution | Nagoya University |
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Principal Investigator |
牧 正敏 名古屋大学, 大学院・生命農学研究科, 教授 (40183610)
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| Project Period (FY) |
2009 – 2010
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2010)
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| Budget Amount *help |
¥6,600,000 (Direct Cost: ¥6,600,000)
Fiscal Year 2010: ¥3,300,000 (Direct Cost: ¥3,300,000)
Fiscal Year 2009: ¥3,300,000 (Direct Cost: ¥3,300,000)
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| Keywords | カルパイン / 分子認識機構 / プロテアーゼ / ESCRT / 相互作用 / 限定分解 / IST1 / CHMP / 細胞質分裂 / MITドメイン / タンパク質分解 / タンパク質間相互作用 / CHMP1 |
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| Research Abstract |
calpain-7(別名 PalBH)はpenta-EF-hand(PEF)ドメインをもたない非典型的カルパインであるがN末端にMicrotubule Interaction and Transport(MIT)ドメインをもつ特徴を有する。このMITがendosomal sorting complex required for transport(ESCRT)関連因子であるIST1と結合することは既に報告したが、本研究ではIST1とともにESCRT-III複合体成分と相同的な配列をもつcharged multivesicular protein(CHMP)1Bがcalpain-7と結合して三者複合体を形成することを明らかにした。一般にMITはCHMPファミリーのC末端に存在するMIT-interacting motif(MIM)を認識すると考えられていたが、calpain-7のMITはCHMP18のC末端領域を欠損させると結合が強くなることを見出し、各種欠損変異体を用いた解析より、CHMP1BがMITと結合するのはCHMP1Bの2番目のα-ヘリックスであることを示した。IST1、CHMP1Bとcalpain-7の三者を同時に発現するとcalpain-7の自己消化した割合が増加した増加した。細胞分画すると三者を共発現させた場合は膜への結合量が増加することが観察され、自己消化率の増加はcalpain-7がESCRTシステムの膜上で作用した結果と推察される。calpain-7は進化的に下等真核生物でも保存されているのに対してPEFドメインをもつ典型的カルパインは比較的高等な動物で保存されている。一方、ALG-2は進化的により保存されておりESCRT関連因子であるALIXやTSG1O1と相互作用する。カルパインとESCRTの間にはPEFドメインとMITドメインを介して密接な関係が存在することを系統的に解析した。
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Report
(2 results)
Research Products
(14 results)
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[Journal Article] Calpain-7 binds to CHMP1B at its second {alpha}-helical region and forms a ternary complex with IST12011
Author(s)
Maemoto, Y., Osako, Y., Goto, E., Nozawa, E., Shibata, H., Maki, M
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Journal Title
J Biochem
Volume: 150
Pages: 1411-1421
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