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エネルギー中間媒体としてのアクチン繊維の機能と周囲環境

Publicly Offered Research

Project AreaWater plays a key role in ATP hydrolysis and ATP-driven functions of proteins
Project/Area Number 21118501
Research Category

Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

Allocation TypeSingle-year Grants
Review Section Complex systems
Research InstitutionYamagata University

Principal Investigator

羽鳥 晋由  山形大学, 大学院・理工学研究科, 准教授 (00283036)

Project Period (FY) 2009 – 2010
Project Status Completed (Fiscal Year 2010)
Budget Amount *help
¥11,570,000 (Direct Cost: ¥8,900,000、Indirect Cost: ¥2,670,000)
Fiscal Year 2010: ¥5,720,000 (Direct Cost: ¥4,400,000、Indirect Cost: ¥1,320,000)
Fiscal Year 2009: ¥5,850,000 (Direct Cost: ¥4,500,000、Indirect Cost: ¥1,350,000)
Keywordsアクチン / ミオシン / アデノシン3リン酸 / 化学力学変換 / 水和
Research Abstract

前年度において,タンパク質表面の脱水和と選択的溶媒和をもたらす尿素(1M)によってアクトミオシンの滑り運動とATPase活性が抑制されることを示した.今年度では,この抑制の原因を調査した.尿素によるアクチン活性化ATPase活性のKmの増加が認められたことから,アクチンとミオシン間の親和性が減少していることがわかった.加えて,ミオシン分子からのアクチン繊維の解離を顕微鏡下で直接的に観察したとき,解離速度が増加していることがわかった.尿素によってアクチンとミオシン間の親和性が低下したために運動の駆動力が損なわれた可能性がある.これらの効果がアクトミオシンの立体構造の変化によるものかどうかを調べるために,bis-ANSを構造変化検出のための蛍光プローブとして用いてその蛍光強度の変化を測定した.その結果,運動抑制が発生する1Mの尿素濃度において,アクチン繊維での蛍光強度変化はみられなかったが,ミオシンでは1.5倍の増加がみられた.このことはミオシンのATP結合領域の構造が不安定になっていることを示す.一方で,タンパク質の構造を安定化させるトリメチルアミンNオキシド(TMAO)存在下においても尿素の場合と同様にアクトミオシンの滑り運動の抑制と解離速度の増加が観測された.この結果は,アクトミオシンの構造の不安定性が運動抑制の直接的な原因ではないことを示す.さらに,尿素による滑り運動の抑制効果は,TMAOを加えることによってある程度中和された.TMAOと尿素が水和層に対して逆効果をもつにもかかわらずどちらもアクトミオシンの運動を抑制したことは,最適な水和状態があり,それがATPエネルギー変換に重要であることを裏付ける.

Report

(2 results)
  • 2010 Annual Research Report
  • 2009 Annual Research Report
  • Research Products

    (6 results)

All 2011 2010 2009

All Journal Article (1 results) (of which Peer Reviewed: 1 results) Presentation (5 results)

  • [Journal Article] Effects of urea and guanidine hydrochloride on the sliding movement of actin filaments with ATP hydrolysis by myosin molecules.2011

    • Author(s)
      Kumemoto R, Hosogoe Y, Nomura N, Hatori K.
    • Journal Title

      J.Biochem.

      Volume: (In press)

    • NAID

      10030585907

    • Related Report
      2010 Annual Research Report
    • Peer Reviewed
  • [Presentation] Motile activity of actin filaments containing acto-S1dc chimera protein with ATP hydrolysis.2010

    • Author(s)
      Uematsu, Y., Uyeda, Q.P.T., Hatori, K.
    • Organizer
      日本生物物理学会
    • Place of Presentation
      東北大学
    • Year and Date
      2010-09-21
    • Related Report
      2010 Annual Research Report
  • [Presentation] Interaction of actin-decorated liposomes with myosin molecules fixed on glass surface.2010

    • Author(s)
      Iwabuchi, S., Hatori, K.
    • Organizer
      日本生物物理学会
    • Place of Presentation
      東北大学
    • Year and Date
      2010-09-21
    • Related Report
      2010 Annual Research Report
  • [Presentation] Sliding velocity and ATPase activity of actomyosin complex in the presence of urea solute.2010

    • Author(s)
      Kumemoto, R., Hatori, K.
    • Organizer
      日本生物物理学会
    • Place of Presentation
      東北大学
    • Year and Date
      2010-09-21
    • Related Report
      2010 Annual Research Report
  • [Presentation] Photosensitive inhibition of motility of actin filaments covalently conjugated with Cy3 dyes2009

    • Author(s)
      羽鳥晋由, 君島倫嗣
    • Organizer
      日本生物物理学会
    • Place of Presentation
      徳島
    • Year and Date
      2009-10-30
    • Related Report
      2009 Annual Research Report
  • [Presentation] Desmin affects the sliding movement of actomyosms2009

    • Author(s)
      松田麻美, 羽鳥晋由
    • Organizer
      日本生物物理学会
    • Place of Presentation
      徳島
    • Year and Date
      2009-10-30
    • Related Report
      2009 Annual Research Report

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Published: 2009-04-01   Modified: 2018-03-28  

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