小胞型ヌクレオチドトランスポーターのATP認識機構
Publicly Offered Research
| Project Area | Water plays a key role in ATP hydrolysis and ATP-driven functions of proteins |
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| Project/Area Number |
21118514
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Complex systems
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| Research Institution | Okayama University |
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Principal Investigator |
表 弘志 岡山大学, 大学院・医歯薬学総合研究科, 准教授 (10273707)
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| Project Period (FY) |
2009 – 2010
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2010)
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| Budget Amount *help |
¥5,200,000 (Direct Cost: ¥4,000,000、Indirect Cost: ¥1,200,000)
Fiscal Year 2010: ¥2,600,000 (Direct Cost: ¥2,000,000、Indirect Cost: ¥600,000)
Fiscal Year 2009: ¥2,600,000 (Direct Cost: ¥2,000,000、Indirect Cost: ¥600,000)
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| Keywords | 小胞型ヌクレオチドトランスポーター / VNUT / ATP認識機構 |
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| Research Abstract |
ATPは生体エネルギー分子として様々な生命現象に深く関わっている。LohmannによるATPの発見以来、ATPの物理学的諸性質とエネルギー利用の分子メカニズムの解明の重要性が認識されてきた。ATP加水分解エネルギーの利用者である蛋白質側から見ると、ATP結合の様式はその後のエネルギー利用の方法を決定する重要なファクターである。したがって、ATP結合様式を理解する事はATPからエネルギーを取り出す仕組みを理解する上で必須なステップである。本研究は、新規のATP結合タンパク質である小胞型ヌクレオチドトランスポーター(VNUT)の解析を通して、蛋白質とATPの相互作用の全体像を理解し、生体内エネルギー分子としてのATPの理解に貢献するものである。
VNUTは分泌小胞にATP等のヌクレオチドを輸送するトランスポーターであり、既存のATP結合タンパク質とは全く相同性がない。精製VNUTをリポソーム中に再構成し、人工膜電位を形成したところ、能動的なATPの輸送が見られた。この輸送は内側が正の膜電位によって駆動され、その活性に塩素イオンを必要とした。興味深い事に、ATPの輸送は2価金属イオンによって影響されなかった。2価金属イオン存在下ではATPは複合体を形成する。したがって、この結果はVNUTはATPとともに2価金属イオンも輸送している事を示唆している。実際Ca45を用いた輸送実験で、VNUTはATPとともにCaを輸送した。
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Report
(2 results)
Research Products
(8 results)
