Publicly Offered Research
Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
ATPアーゼはATPを分解することで生じるエネルギーを用いて，細胞内でさまざまな仕事を行っている．本研究ではATPアーゼがどのように仕事を実現しているのか，その分子メカニズム（構造変化）を調査する．ATPアーゼといっても細胞を変形させるものから，分子を輸送するものなど様々な種類が存在する．バイオインフォマティクスの技術を駆使し，蛋白質のデータベースを包括的にスキャンすることで，現時点で得られる限りのATPアーゼの構造変化を解析し，ATPアーゼの一般的な分子メカニズムを調査する．
ATPアーゼはATPの加水分解から得られるエネルギーを利用し，さまざまな分子機能を実現する蛋白質の総称で，生体発動分子の好例である．ATPアーゼがどのように機能を実現しているのか，そのメカニズムを理解するためには，ATPアーゼの構造変化を明らかにする必要がある．ATPアーゼの構造変化，どの部位がどう動いているか，を明らかにすることで，機能するときにATPアーゼで何が起こっているのかを理解できる．生体内ではたらくさまざまなATPアーゼの構造変化を網羅的に解析し，ATPアーゼに特徴的な構造変化を明らかにする．また，ATPアーゼの機能に応じて，メカニズムがどう違うのか，構造変化と機能の相関関係を調査する．昨年度は，各ATPアーゼでの構造変化の有無をまずは調べた．今年度は，複数の蛋白質からなる蛋白質複合体を形成することでATPアーゼとして機能するものに着目し，その構造変化が複合体に特有のものかどうかを調べる．まずは，昨年度に収集したデータから，複合体として機能するATPアーゼを抽出した．また，比較的近縁種由来のATPアーゼは冗長な結果を生みやすいことを踏まえ，１つのグループにまとめた．その結果，構造変化の解析が可能な複合体ATPアーゼを約１００グループほど特定することができた．このデータを調べたところ，全体の6割のグループでは複合体特有の構造変化が起こっていることが分かった．ATPアーゼに限らずホモ2量体（最も単純な蛋白質複合体）の構造変化を調べたところ，複合体特有の構造変化を示すものは全体の2割程度であった．つまり，ATPアーゼでは，複合体であることを利用した構造変化，すなわち，複合体を構成する蛋白質が連動した運動，を起こすものが多いことが分かる．このことは，ATPアーゼ複合体が，単に蛋白質が寄り集まっているのではなく，その運動も連動するように構成されていることを示唆する．
令和4年度が最終年度であるため、記入しない。
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Scientific Reports
Volume: 13 Issue: 1 Pages: 5648-5648
10.1038/s41598-023-32632-2
Proceedings of the National Academy of Sciences
Volume: 119 Issue: 43
10.1073/pnas.2122641119
J Mol Biol
Volume: 433 Issue: 9 Pages: 166891-166891
10.1016/j.jmb.2021.166891
