中性子散乱によるアクチンフィラメント形成機構の解明
Publicly Offered Research
| Project Area | Water plays a key role in ATP hydrolysis and ATP-driven functions of proteins |
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| Project/Area Number |
23118718
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Complex systems
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| Research Institution | Fukuoka University |
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Principal Investigator |
吉田 亨次 福岡大学, 理学部, 助教 (00309890)
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| Project Period (FY) |
2011-04-01 – 2013-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2012)
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| Budget Amount *help |
¥4,680,000 (Direct Cost: ¥3,600,000、Indirect Cost: ¥1,080,000)
Fiscal Year 2012: ¥2,340,000 (Direct Cost: ¥1,800,000、Indirect Cost: ¥540,000)
Fiscal Year 2011: ¥2,340,000 (Direct Cost: ¥1,800,000、Indirect Cost: ¥540,000)
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| Keywords | 生物物理 / タンパク質 / 水和 / 化学物理 / X線散乱 / 液体 |
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| Outline of Annual Research Achievements |
イメージングプレートＸ線回折装置を用いて、298Kから160Kまでの温度範囲で、Ｆ－アクチン試料の水溶液および水和粉末を測定した。Ｆ－アクチンはウサギ筋肉アセトンパウダーから精製した。粉末試料の水和率は一般にタンパク質が機能を発現し始めると言われている、0.4（乾燥アクチン1 gに対して水 0.4 g）に調整した。Ｆ－アクチン周囲の水和水について、278Kから298Kでは、隣接の水分子と水素結合していない水分子の存在が確認されたが、278K以下では、水素結合した水分子がほとんどであることがわかった。同様な条件で測定された他のタンパク質（β-ラクトグロブリンおよび不凍タンパク質）の水和水の構造に対する温度依存性とは異なっていた。このことは誘電緩和測定などから観測されているＦ－アクチン周囲のハーパーモバイル水との関連が示唆される。すなわち、室温付近ではＦ－アクチン周囲の水和水はバルク水に比べて運動性が高いと思われる。
また、高分解能Ｘ線非弾性散乱の測定を行い、水和Ｆ-アクチン粉末の集団ダイナミクスを観測した。その結果、高周波音速が他のタンパク質の値に比べて１０％程度減少していることがわかった。高周波音速の低下は水の構造性が弱められていることを示すと考えられるので、この結果はＸ線回折の結果と矛盾がない。
以上の実験結果より、タンパク質分子と水分子の相互作用によりタンパク質水和水の液体構造やダイナミクスが受ける影響について議論した。
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| Research Progress Status |
24年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
24年度が最終年度であるため、記入しない。
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Report
(2 results)
Research Products
(5 results)
