父母性因子の協働により植物初期胚の体軸が形成される分子機構の解明
Publicly Offered Research
| Project Area | Correlative gene system: establishing next-generation genetics |
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| Project/Area Number |
26113710
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Biological Sciences
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| Research Institution | Nagoya University |
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Principal Investigator |
植田 美那子 名古屋大学, 理学研究科(WPI), 特任講師 (20598726)
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| Project Period (FY) |
2014-04-01 – 2016-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2015)
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| Budget Amount *help |
¥10,790,000 (Direct Cost: ¥8,300,000、Indirect Cost: ¥2,490,000)
Fiscal Year 2015: ¥5,330,000 (Direct Cost: ¥4,100,000、Indirect Cost: ¥1,230,000)
Fiscal Year 2014: ¥5,460,000 (Direct Cost: ¥4,200,000、Indirect Cost: ¥1,260,000)
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| Keywords | 転写因子 / 植物胚 / パターン形成 |
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| Outline of Annual Research Achievements |
被子植物であるシロイヌナズナにおいて、父母因子の制御下で胚発生を担うしくみを理解するべく、父母の両方から受精卵に持ち込まれて体軸形成を制御するWRKY2転写因子と父親（精細胞）からのみ持ち込まれる偽キナーゼであるSSP、母親（卵細胞）のみに由来するHDG11/12転写因子の三者に着目して研究をおこなった。それぞれの相互作用を詳細に判定するとともに、各因子の変異体や機能改変株を用いて精査した結果、これらが協調的に働くことで、WOX8遺伝子の転写が活性化され、受精卵の極性や胚の体軸が確立されることが明らかになった。具体的には、SSPによって受精卵で活性化されるMAPキナーゼ経路によってWRKY2がリン酸化されること、および、リン酸化によって活性化されたWRKY2と、HDG11/12がともにWOX8遺伝子のプロモータに直接結合してWOX8の転写を促進すること、さらに、生み出されたWOX8タンパク質が受精卵の極性化と胚のパターン形成を担うことを見出した。最終年度では、この成果をまとめ、国際誌に発表した（Ueda et. al., 2017）。また、受精卵が極性化する動態や、胚の体軸形成の詳細を理解するべく、受精卵内部や胚発生様式をライブイメージングする系を立ち上げたこの系により、受精卵が極性化して非対称分裂に至る際の細胞内動態（頂端－基部軸の獲得）や、胚内部の各部位が異なる発生運命を獲得する過程（体軸に沿ったパターン形成）の可視化に成功し、これらの成果についても、国際誌や国際学会で公表した（Gooh et. al., 2015; Kimata et. al., 2016）。
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| Research Progress Status |
27年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
27年度が最終年度であるため、記入しない。
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Report
(2 results)
Research Products
(12 results)
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[Journal Article] Cytoskeleton dynamics control the first asymmetric cell division in Arabidopsis zygote.2016
Author(s)
Kimata, Y., Higaki, T., Kawashima, T., Kurihara, D., Sato, Y., Yamada, T., Hasezawa, S., Berger, F., Higashiyama, T., and Ueda, M.
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Journal Title
Proceedings of the National Academy of Sciences
Volume: 113
Issue: 49
Pages: 14157-14162
DOI
Related Report
Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research / Acknowledgement Compliant
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