1991 Fiscal Year Annual Research Report
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02680047
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| Research Institution | Osaka University |
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Principal Investigator |
松浦 良樹 大阪大学, たんぱく質研究所, 助教授 (90029968)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
勝部 幸輝 大阪大学, たんぱく質研究所, 教授 (20032013)
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| Keywords | エノキタケレクチン / X線結晶解析 / ベ-タバレル構造 / 免疫グロブリンフォ-ルド |
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| Research Abstract |
エノキタケレクチン(FVA)の精密構造解析を分解能2AでプログラムXPLORとPROLSQを用いて行った結果R値18.7%を得た。その構造を図1に示す。FVAは主として7本のベ-タシ-トからなる逆平行バレル構造からなることがわかった。さらに、ベ-タバレルのアミノ末端側には3タ-ンのアルファヘリックスと、それに続く結晶内で隣あう分子間のベ-タシ-トが付加されている。FVAのベ-タバレルは、アミノ末端から1、2、5番目の3本のベ-タシ-トと、3、4、6、7番目の4的のベ-タシ-トの2つのシ-トに分けられる。このベ-タバレルの主鎖の折れたたみの様子は免疫グロブリンの1つのドメインと類似している。7本鎖のベ-タバレルは免疫グロブリンのCドメインと同一であり、4番目のベ-タ鎖が3番目のベ-タ鎖と水素結合するのはVドメインと同一である。ベ-タバレル内には疎水性残基が多く見られ、2量体を形成するドメイン間には中性残基が多くみられる。また、結晶の非対称単位内の独立な2分子は、この結晶において2本の非結晶学的2回軸により関係づけられる。そこで2通りの2量体形成が考えられる。1つはアミノ末端側の分子間のベ-タシ-トによってで、もうひとつはベ-タバレル内の3本鎖のベ-タシ-ト面による接触である。特に後者の2量体の形成の様式は、一般に免疫グロブリンの2量体形成に見られる様式と類似している。このように、FVAは今まで構造の得られているレクチンとは異なる構造をもち、免疫グロブリンとの耕造的な類似が見られる。これはFVAと免疫グロブリンの間のなんらかの関連性を示すものであろう。
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[Publications] 山本,北川,松浦,勝部: "エノキタケ由来のレクチンの結晶構造解析" 日本結晶学会講演要旨集. OA2 (1989)
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[Publications] 山本,松浦,北川,伊藤,勝部: "エノキタケレクチンの結晶構造解析と抗体との構造比較" 生化学. 62. O867 (1990)
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[Publications] 山本 雅貴: "A New Approach to Protein Structure Determination by Xーray Diffraction Methods:Structure Analysis of Flammulina Veltipes Agglutinin" Doctoral Thesis (Osaka University). (1991)
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[Publications] 山本 雅貴: "エノキタケレクチンの結晶構造解析" 蛋白質工学基礎研究センタ-だより. 12. 33-39 (1991)
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[Publications] 山本,北川,松浦,勝部: "The Three Dimensional Structure of F.veltipes Agglutinin" J.Biol.Chem.(1992)
