1991 Fiscal Year Annual Research Report
光合成CO_2固定酵素,RuBisCO,の活性発現機構の解明
| Project/Area Number |
03660095
|
|---|
| Research Institution | Osaka Prefecture University |
|---|
Principal Investigator |
横田 明穂 大阪府立大学, 農学部, 助手 (40118005)
|
|---|
| Keywords | リブロ-スビスリン酸カルボキシラ-ゼ / オキシゲナ-ゼ / リブロ-スビスリン酸 / 活性調節機構 / リジン残基 / 協同性 |
|---|
| Research Abstract |
植物光合成CO_2固定酵素、リブロ-スビスリン酸カルボキシラ-ゼ/オキシゲナ-ゼ(通称RuBisCO,ルビスコ)はその反応の過程で非常に強い活性低下、いわゆる履歴現象を示す。活性調節部位はこの履歴現象を軽減する役割を果たす。これまでの研究で、活性調節部にはRuBisCOの基質アナロ-グが結合することとその結合様式を明らかにしてきた。今年度はまず、RuBisCOの本来の基質であるRuBPの活性調節部位への結合の有無とその結合の様式を決定した。さらにこの酵素が反応の過程で示す履歴現象の原因となる部位と活性調節部位の決定を行った。
1.RuBPは触媒部位以外にRuBisCO1モル当たり8モルのRuBPを結合した。この活性調節部位への結合は二つの協同性を示す成分から構成さレ、それらは相互に強い相互作用を示した。これらのRuBPの結合様式は、RuBP構造アナログの活性調節位への結合の様式と同様であった。
2.すでにこれまでの研究から、履歴現象ならびに活性調節へのRuBPの結合にはリジン残基が関与していることが判明している。そこで今年度はリジン残基の化学修飾剤であるトリニトロベンゼンスルホン酸(TNBS)を使い、これらの部位の決定を行った。その結果、Lysー22,Lysー82,Lysー305,Lysー451がこ蔵れらのRuBisCOの機能に重要な役割を果たしていることがわかった。
3.今後、これらの部位のポイトミュ-テ-ションにより、これらの部位がRuBisCOの活性発現に果たす役割について研究する。
|
-
[Publications] Yokota,A.: "Ribulose bisphosphateーinduced,slow conformational changes of spinach ribulose bisphosphate carboxylase cause the two types of inflections in the course of its carboxylase reaction." Journal of Biochemistry. 110. 246-252 (1991)
-
[Publications] Yokota,A.: "Cooperative binding of carboxyarabinitol bisphosphate to the regulatory sites of ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase from spinach" Journal of Biochemistry. 110. 253-256 (1991)
-
[Publications] Yokota,A.: "Carboxylation and detoxification of xylulose bisphosphate by spinach ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase" Plant and Cell Physiology. 32. 755-762 (1991)
-
[Publications] Yokota,A.: "Characterization of ribulose 1,5ーbisphosphate carboxylase/oxygenase carrying ribulose 1,5ーbisphosphate on its regulatory sites and the mechanism of interaction of this form of the enzyme with ribulose 1,5ーbisphosphate carboxylase/oxygenase activase" European Journal of Biochemistry. 204. (1992)
-
[Publications] Yokota,A.: "Regulation of the activity of ribulose 1,5ーbisphosphate carboxylase/oxygenase through cooperative binding of 6ーphosphogluconate to its regulatory sites" European Journal of Biochemistry. (1992)
