1993 Fiscal Year Annual Research Report
Project/Area Number |
03671115
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Research Institution | The Jikei University School of Medicine |
Principal Investigator |
黒坂 公生 東京慈恵会医科大学, 医学部, 教授 (40056502)
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Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
大眉 寿々子 東京慈恵会医科大学, 医学部, 助手 (70203932)
保科 定頼 東京慈恵会医科大学, 医学部, 講師 (30119846)
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Keywords | コアグラーゼ陰性ブドウ球菌 / 日和見感染症 / ファージ型別 / 燐酸転移酵素活性 / 熱シヨック蛋白 / セカンドメッセンジャー |
Research Abstract |
コアグラーゼ陰性ブドウ球菌感染症は日和見感染症の1つと考えられる。特にS.epidermidisに着目して病原因子としてスクリーニングを試みたが、特徴的なものは認められなかった。ファージ型別成績からは病巣由来株に特徴的な溶菌パターンがみられ、また健常者由来のS.epidermidisの多くは血清中で死滅してゆくのに対し、病巣由来株の中には増殖するものがみられた。血清中における増殖は菌にとってストレスと考えられるので、血清中での増殖能は重要な病原因子と考えられる。ストレスに関してはE.coliで解析が進んでいることから、今年度はE.coliとS.epidermidisを使い血清耐性機構を明らかにし、本菌感染症の解析的研究を進めた。即ち、敗血症患者血液から複数回検出されたS.epidermidisを集めて菌体を破砕し、DEAE Sephacelにて燐脂質依存性燐酸転移酵素をNaCl濃度勾配で分画して取り出した。分画後直ちに燐酸転移酵素活性を測定した。基質に上皮細胞増殖因子受容体(EGFR)合成ペプチド(PLSRTL SVAAK)を用いると、セリン、スレオニンに対するATPからの燐酸転移酵素活性が認められ、この酵素活性は燐脂質とCa^<2+>に依存していた。またE.coli DHI/pKY206の熱ショック蛋白を燐酸化する活性もみられた。溶出されたE.coli由来転移酵素活性分画に対して抗Cキナーゼ抗体で免疫沈降を行うと、分子量66.000〜97,000に4本のバンドがみられた。この66,000のバンドについてアミノ酸配列をN末端から行うと、猩猩蠅のセブンレスキナーゼと相同性がみられた。以上のことからS.epide rmidisに燐酸転移によるセカンドメツセンジャーが存在することが推測され、血清中での増殖能を抑制している可能性が考えられた。
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[Publications] 大眉寿々子,他: "コアグラーゼ陰性ブドウ球菌の正常人血清中での抵抗性と各種生化学的性状について" 臨床病理. 41補冊. 405- (1993)
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[Publications] 保科定頼,他: "表皮ブドウ球菌にみられる血清耐性機構の解析" 日本細菌学雑誌. 49. 177- (1994)