1993 Fiscal Year Annual Research Report
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04453138
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| Research Institution | Nagoya University |
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Principal Investigator |
磯部 稔 名古屋大学, 農学部, 教授 (00023466)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
山下 興亜 名古屋大学, 農学部, 教授 (50023411)
大谷 郁子 名古屋大学, 農学部, 助手 (40247680)
市川 善康 名古屋大学, 農学部, 助教授 (60193439)
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| Keywords | カイコの卵休眠 / 休眠ホルモン / ペプチドホルモン / 構造活性相関 / 生分解 / ペプチドの空間配列 |
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| Research Abstract |
カイコ休眠ホルモン(DH)はペプチドホルモンで、カイコの卵休眠を誘導する。永年の研究の結果1991年遂に単離に成功しアミノ酸配列順位を決定することができた。本研究はDHと類縁体の化学合成から構造活性相関を求め、休眠誘導の分子機構の解明を目的とする。DHは、24アミノ酸残基から成るそれぞれC-末端アミドをもつ2種類のペプチドBom-[19-Cys]およびBom-119-Trpである。アミノ酸の配列順序は、TDMKDESDRGAHSERGALC(orW)FGPRL-NH_2で、それぞれほぼ同等のホルモン活性を示す。化学合成によりC末端が遊離カルボン酸の合成品にはホルモン活性が認められないことから、C末端側が活性に必須であることがわかる。太字で示した疎水性アミノ酸は殆どC-末端に極在する。アミノ酸残基数がC末端側からそれぞれ18,14,11の4種のペプチドを合成し、休眠ホルモン活性を測った。これらを含む短ペプチドはすべホルモン活性を示した。すなわち天然型24TDMKDESDRGAHSERGALCFGPRL(ED_<50>=0.05〜0.025μg/pupa)、18SDRGAHSERGALCFGPRL(0.2μg/pupa)、14AHSERGALCFGPRL(0.3μg/pupa)、11ERGALCFGPRL(0.6μg/pupa)で括弧内は活性を示す。逆層クロマトはグラジエント溶出ですべて約30分で溶出する。このC末端の差にもとづく活性の有無は、単にこれらペプチドの昆虫血液中での生分解による差だけでは無いことを証明した。活性にはペプチドの疎水性部分が必要であり、カルボキシル末端とアミド末端の差がペプチドの空間配列を変化させることにより活性発現に影響を及ぼすことが示唆された。
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Research Products
(2 results)
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[Publications] Sato,Y.: "Precursor Polyprotein for multiple neuropeptides secreted from the suboesophageal ganglion of the silkworm Bombyx mori::Characterization of the cDNA encoding the diapause hormone precursor and identification of additional peptides." Proc.Natl.Acad.Sci.USA(neurobiology). 90. 3251-3255 (1993)
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[Publications] Isobe,M.: "Silkworm Diapause Hormone,Structure-Activity Relationships-----Indispensable Role of C-Terminal Amide." J.Insect Biochemistry and Molecular Biology.(in press).
