1994 Fiscal Year Annual Research Report

ミトコンドリアタンパク質の細胞内局在化における分子シャペロンの役割

Research Project

Project/Area Number	05454621
Research Institution	Nagoya University
Principal Investigator	遠藤斗志也名古屋大学, 理学部, 教授 (70152014)
Co-Investigator(Kenkyū-buntansha)	中井正人名古屋大学, 理学部, 助手 (90222158)
Keywords	分子シャペロン / hsp70 / ミトコンドリア / ストレスタンパク質 / 酵母
Research Abstract	ミトコンドリアタンパク質の多くは核のDNAにコードされ、サイトゾルで合成された後、ミトコンドリアに取り込まれる。このミトコンドリアへのタンパク質の取り込み過程には、サイトゾルのhsp70とミトコンドリア内のhsp70が関与している。サイトゾルのhsp70は、ミトコンドリアタンパク質前駆体の凝集を防ぐことにより、前駆体のミトコンドリアへの取り込みを助けていると考えられるが、その分子機構の詳細は不明であった。今回、ミトコンドリアタンパク質前駆体のプレ配列は、高次構造がほどけたタンパク質と相互作用して、その凝集を引き起こすこと、この相互作用は静電的相互作用を伴い、プレ配列の両親媒性に依存することを見いだした。正電荷をもった両親媒性はプレ配列の機能に必須なので、前駆体のプレ配列は、必然的に合成途上の成熟体部分と相互作用して前駆体の凝集を引き起こす可能性が高いことが示唆された。一方、サイトゾルのhsp70はプレ配列部分に強く結合することを、見いだした。したがって、サイトゾルのhsp70は前駆体のプレ配列に特異的に結合して、プレ配列と成熟体部分の間の相互作用を防ぐことにより、プレ配列によって引き起こされる凝集を防ぐことが明らかになった。ミトコンドリアタンパク質の一部はミトコンドリアDNAにコードされ、ミトコンドリアのマトリクスで生合成され、その多くは内膜に組み込まれる。昨年度得られている酵母Ssclpに関する温度感受性変異株について、ミトコンドリア内におけるタンパク質合成を行い、タンパク質の内膜への組み込みを調べた。いずれの場合も、変異株におけるタンパク質の内膜への組み込みは、野生株の場合と比べて有意の差は見いだせなかった。したがって、ミトコンドリアDNAにコードされたタンパク質の内膜への組み込みには、ミトコンドリア内のhsp70は関与していない可能性が高い。

Research Products
(6 results)

All Other

All Publications (6 results)

[Publications] Nakai,M.et al.: "Ygelp,a eukaryotic GrpE homolog,is localized in the mitochondrial matrix and interacts with mitochondrial hsp70." Biochem.Biophys.Res.Commun,. 200. 435-442 (1994)
[Publications] Nakai,M.et al.: "Identification and characterization of the SecA protein homologue in the cyanobacterium Synechococcus PCC7942." Biochem.Biophys.Res.Commun.200. 844-851 (1994)
[Publications] Endo,T.et al.: "Chloroplast protein import:chloroplast envelopes and thylakoids have different abilityes to unfold proteins." Eur.J.Biochem.225. 403-409 (1994)
[Publications] Nakai,M.et al.: "Identification of the SecA protein homolog in pea chloroplasts and its possible involvement in thylakoidal protein transport." J.Biol.Chem.269. 31338-31341 (1994)
[Publications] Nakai,M.& Endo,T.: "Identification of yeast MAS17 encoding the functional counterpart of the mitochondrial receptor complex protein MOM22 of N.c." FEBS Lett.357. 202-206 (1995)
[Publications] Endo,T.et al.: "Mitochondrial presequences can induce aggregation of unfolded proteins." FEBS Lett.359. 93-96 (1995)

1994 Fiscal Year Annual Research Report

ミトコンドリアタンパク質の細胞内局在化における分子シャペロンの役割

Principal Investigator

遠藤 斗志也 名古屋大学, 理学部, 教授 (70152014)

Research Products

[Publications] Nakai,M.et al.: "Ygelp,a eukaryotic GrpE homolog,is localized in the mitochondrial matrix and interacts with mitochondrial hsp70." Biochem.Biophys.Res.Commun,. 200. 435-442 (1994)

[Publications] Nakai,M.et al.: "Identification and characterization of the SecA protein homologue in the cyanobacterium Synechococcus PCC7942." Biochem.Biophys.Res.Commun.200. 844-851 (1994)

[Publications] Endo,T.et al.: "Chloroplast protein import:chloroplast envelopes and thylakoids have different abilityes to unfold proteins." Eur.J.Biochem.225. 403-409 (1994)

[Publications] Nakai,M.et al.: "Identification of the SecA protein homolog in pea chloroplasts and its possible involvement in thylakoidal protein transport." J.Biol.Chem.269. 31338-31341 (1994)

[Publications] Nakai,M.& Endo,T.: "Identification of yeast MAS17 encoding the functional counterpart of the mitochondrial receptor complex protein MOM22 of N.c." FEBS Lett.357. 202-206 (1995)

[Publications] Endo,T.et al.: "Mitochondrial presequences can induce aggregation of unfolded proteins." FEBS Lett.359. 93-96 (1995)

遠藤斗志也名古屋大学, 理学部, 教授 (70152014)