1994 Fiscal Year Annual Research Report
光吸収スペクトルのフーリエ変換法によるレチナ-ル蛋白質の励起状態ダイナミクス解折
| Project/Area Number |
05680575
|
|---|
| Research Institution | Nagoya University |
|---|
Principal Investigator |
垣谷 俊昭 名古屋大学, 理学部, 教授 (90027350)
|
|---|
| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
七田 芳則 京都大学, 理学部, 助教授 (60127090)
|
|---|
| Keywords | レチナ-ル蛋白質 / バクテリオロドプシン / 光吸収スペクトル / 全トランスレチナ-ル / 時間相関関数 / 光異性化 / フーリエ変換 / 励起状態ダイナミクス |
|---|
| Research Abstract |
本年度はバクテリオロドプシンの発色団全トランスレチナ-ルを解離させ、13=14の異性化を不可能とする5員環付加アナログをバクテリオロドプシンと結合させた修飾バクテリオロドプシンについて励起状態ダイナミクスの解析を行った。すなわち、上記資料について、78、133、193、233、273Kの5つの温度で光吸収スペクトルを精密に測定し、それらをフーリエ変換し、時間相関関数(tcf)を求めた。その結果、予想に反して、天然のバクテリオロドプシンと比較して、全体的にはあまり変わらないtcfが得られた。このことは天然のバクテリオボンドのねじれが進行することを推定させる。修飾型バクテリオロドプシンのtcfを天然のものと詳しく比較すると、前者のtcfの方が減衰がいくらか遅いことを示している。このことは他のボンドがねじれるにしても天然のもの程すばやくねじれることが出来ないことを示している。温度効果については天然のものとほとんど同じ傾向を示す。すなわち40fs以内の短い時間では温度の減少に伴いtcfの現象は遅くなるが40fs以降の時間では温度にほとんど関係なくゆっくりした現象になる。このことは、独立調和振動子模型で解釈することが困難で、振動の自由度のコヒーレントなカップリングが支配的であると考えざるを得なく、今後の課題である。
|
Research Products
(6 results)
-
[Publications] T.Kakitani: "Relation between four-state delineation and two-state delineation in electron transfer reactions and excitation transfer." Inorg.Chim.Acta. 225. 185-190 (1994)
-
[Publications] N.Matsuda et al.: "Examination of the Viability of Collins-Kimball model and numerical calculation of the time-dependent energy gap law of of photoinduced charge separation in polar solution." Chem.Phys.190. 83-95 (1995)
-
[Publications] Y.Beppu et al.: "Theoretical study of color mechanism in retinal proteins.I.Role of the tryptophan residue,tyrosine residue and water molecule." Photochem.Photobiol.59. 660-669 (1994)
-
[Publications] Y.Shichida et al.: "Is chicken gree-sensitive cone visual pigment a rhodopsin-like pigment? A comparative study of the molecular properties between." Biochemistry. 33. 9040-9044 (1994)
-
[Publications] Y.Imamoto et al.: "Thermal recovery of iodopsin from its meta I-intermediate." FEBS Lett.354. 165-168 (1994)
-
[Publications] H.Imai et al.: "Direct observation of the thermal equilibria among lumirhodopsin,metarhodopsin I and metarhodopsin II in chicken rhodopsin." Biochemistry. 33. 14351-14358 (1994)
