1994 Fiscal Year Annual Research Report
白血球共通抗原CD45の糖鎖の構造とその機能の解析
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06680578
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| Research Institution | Tokyo Metropolitan Institute of Gerontology |
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Principal Investigator |
古川 清 (財)東京都老人総合研究所, 生体情報部門, 室長 (10190133)
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| Keywords | CD45 / アスパラギン結合型糖鎖 / ムチン型糖鎖 |
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| Research Abstract |
白血球細胞表面に存在する糖タンパク質CD45は、チロシンキナーゼ活性を有し白血球の増殖を制御すると共に、その糖鎖はB細胞表面の接着分子CD22のリガンドとして機能している。本研究ではCD45に結合しているどのような構造の糖鎖がCD22のリガンドとなるかを解析し、この結合によるT細胞内情報伝達経路を明らかにすることを目的とする。
平成6年度の研究により、CD45には一分子当たり6本のアスパラギン結合型糖鎖が結合しており、その糖鎖の90%以上は複合型の2本鎖,3本鎖,4本鎖という極めて特徴的な構造であることが明らかとなった。特に4本鎖にはN-アセチルラクトサミンの繰り返し構造が存在し、2本鎖および2,4-分岐3本鎖にはbisecting N-アセチルグルコサミンが存在した。CD45の糖鎖の80%にはシアル酸が1-2分子結合しており、その結合様式は全てα2-6結合であった。一方、CD45にはエクソン4,5,6でコードされる領域に、多数のムチン型糖鎖が結合している。ムチン型糖鎖をアルカリ-NaB^3H_4処理で遊離,標識して陰イオンカラムクロマトグラフィーで解析すると、その90%は中性糖鎖で、残りの10%はシアル酸をもつ酸性糖鎖であった。
この結果、CD45糖鎖は主として高分岐化した複合型4本鎖で、この点がヒト白血球の他の糖タンパク質糖鎖と比較して特徴的であった。また、CD45のムチン型糖鎖の構造は現在解析中であるが、3糖及び4糖の糖鎖が主体であり、いずれの糖鎖もシアル酸含量が少なかった。CD22はシアル酸認識レクチンであるが、CD45の糖鎖のどのシアル酸残基と結合するのかを、現在解析中である。
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[Publications] Sato,T.: "Site-specific glycosylation of bovine butyrophilin" J.Biochem.117. 147-157 (1995)
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[Publications] Akimoto,Y.: "Immunohistochemical localization of the protein reactive to human β-1,4-galactosyl transferase antibodies during chick embryonic skin differentiation" Anatomical Record. (印刷中). (1995)
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[Publications] Bhavanandan,V.P.: "Biology of the Sialic Acids" Plenum Publishing Corp.,New York(印刷中), (1995)
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[Publications] Endo,T.: "New Comprehensive Biochemistry“Glycoproteins"" Elsevier Publishing,Amsterdam(印刷中), (1995)
