1996 Fiscal Year Annual Research Report
NMR化学シフトテンソルを基礎としたポリペプチドの固体構造解析
Project/Area Number |
07455379
|
Research Institution | GUNMA UNIVERSITY |
Principal Investigator |
荘司 顯 群馬大学, 工学部, 教授 (90086736)
|
Keywords | 化学シフトテンソル / 窒素-15核磁気共鳴 / 炭素-13核磁気共鳴 / ポリペプチド / α-ヘリックス / コンホメーション / 隣接アミノ酸配列効果 / 固体高分解能核磁気共鳴 |
Research Abstract |
本研究課題では,前年度に引き続き、固体高分解能NMRスペクトルの実測により得られる^<13>Cと^<15>N核の化学シフトテンソル主値(δ_<11>,δ_<22>,δ_<33>)とポリペプチドの固体構造(アミノ酸残基の種類・アミノ酸配列・立体構造など)との関係を調べた。次に本年度の研究実績をまとめる。 (1)昨年度合成した安定同位体(^<13>Cおよび^<15>N)選択標識ポリペプチド試料の^<15>N化学シフトテンソルの結果を受けて、本年度は新たに^<15>N標識アミノ酸残基のN端側の隣接アミノ酸残基のみを置換した18量体ポリペプチドを新たに合成した。 (2)(1)の試料に関して、^<15>N化学シフトテンソルのデータを得た。その結果、^<15>N化学シフトテンソル(特にδ_<22>)は隣接アミノ酸残基の影響を大きく受け、そのアミノ酸残基によって決まった値をとることをを見いだした。従って、δ_<22>はポリペプチドのコンホメーション解析と隣接アミノ酸残基の決定に有効であることが明らかになった。従って、δ_<22>の測定から天然タンパク質の特定部位の構造(一次構造・二次構造)の解明が可能となった[第35回NMR討論会発表、第46回高分子学会年次大会発表予定]。 (3)(1)と同じ試料についてカルボニル炭素の^<13>C化学シフトテンソルを求め調べた結果、δ_<22>は特異的な隣接アミノ酸残基効果の情報を提供することが明らかになった。この成果はポリペプチドの立体構造を精密に知るうえで今後極めて重要な手掛かりとなり、今後の展開に繁がるものと期待できる[第36回NMR討論会発表予定]。
|
Research Products
(2 results)
-
[Publications] 荘司顯: "Conformation Study of Solid Polypeptides by ^1H Combined Rotation and Multiple Pulse Spectroscopy NMR" J.Am.Chem.Soc.118. 7604-7607 (1996)
-
[Publications] 亀田恒徳: "Hydrogen-Bonded Structure and ^<13>C NMR Chemical Shift Tensor of Acid Residue Carbonyl Carbons of Peptide and Polypeptides in the Crystalline State.Part I" J.Molecular Strusture,. 384. 17-23 (1996)