1996 Fiscal Year Annual Research Report
ミオシン分子の滑り運動に対するアクチン線維表面の非対称場の分子計測
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07458175
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| Research Institution | Science University of Tokyo |
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Principal Investigator |
山田 武範 東京理科大学, 理学部, 教授 (50027330)
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| Keywords | アクチン / ミオシン / 分子モーター / 分子表面場 / 分子計測 |
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| Research Abstract |
ミオシン分子モーターがアクチンフィラメントの上を滑る分子機構として、ラチェットモデルが提唱されているが、本研究では、このモデルの仮定となっているアクチンフィラメントに沿った表面分子場がフィラメント軸に沿って非対称かどうかを分子計測によって調べた。このため、ガラス表面に固定したアクチンフィラメント(または、骨格筋ミオフィブリル)の表面を光ピンセットによって捕捉したミクロビーズを滑らせ、その滑りがフィラメント軸に沿って異方的であるかを調べた。ところが、ミクロビーズをアクチンフィラメントに接触させた所、いわゆるjump-inとよばれる現象が起こり、アクチンフィラメント表面に一旦接触したミクロビーズは、現有システムで光ピンセットの捕捉力を最大にしても、これをアクチンフィラメントから引き離したりその上を滑らせることができなかった。一方、ミクロビーズにミオシン活性部を吸着させ、これをATP類似物存在下で光ピンセットでアクチンフィラメント表面上を滑らせる実験では、今の所その滑り運動がフィラメント軸に対して異方的であるというデータは得られていない。一方最近、原子間力顕微鏡でミオフィブリルの表面像を得ることに成功した(安池、山田:日本物理学会、1996年発表)が、原子間力顕微鏡では十分の力でカンチレバ-をミオフィブリル表面を滑らせることができ、その結果、Z線を挟んでその両側で得られるカンチレバ-信号に違いがあるらしい実験データが得られた。アクチンフィラメントの方向がZ線を挟んで逆転していることを考えると、これはアクチンフィラメントの表面場に構造の異方性がある可能性を示唆している(若山、安池、由利、山田:日本物理学会、1997年発表)。
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[Publications] T.Yamada: "X-ray diffraction studies of the glycerinated single skeletal muscle fibres following the hydrolysis of a near stoichiometric amount of photo-released ATP" J.Muscle Res.& Cell Motil.Vol.16. 341 (1995)
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[Publications] T.Yamada: "Contractile properties of a single myofibril of skeletal and heart muscles." Prog.in Biophys.& Mol.Biol.Vol.65. 173 (1996)
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[Publications] A.Sugo: "Temperature-dependent suppression of the contractile properties of the glycerinated single skeletal muscle fibres by orthovanadate treatment." J.Muscle Res.& Cell Motil.Vol.17. 279 (1996)
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[Publications] T.Yamada: "Nuclear magnetic resonance spectroscopy of skeletal muscle and muscle proteins" Jap.J.Physiol.Vol.46. 201-213 (1996)
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[Publications] H.Wada: "Effect of inorganic phosphate and ADP on the myofilament sliding induced by laser flash photolysis of caged ATP" Biochim.Biophys.Acta. Vol.1274. 89-93 (1996)
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[Publications] K.Yuri: "Contractile properties of single myofibrils of skeletal muscle" J.Muscle Res.Cell Motil.(in press).
