1995 Fiscal Year Annual Research Report
バクテリオロドプシンのプロトン移動における水分子の役割
Project/Area Number |
07839003
|
Research Category |
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
|
Research Institution | Kyoto University |
Principal Investigator |
神取 秀樹 京都大学, 大学院・理学研究科, 助手 (70202033)
|
Keywords | レチナ-ル蛋白質 / バクテリオロドプシン / 水 / プロトン移動 / 赤外分光 / 水素結合 / ダイナミクス / ロドプシン |
Research Abstract |
当該年度における主要な研究テーマは、(1)プロトン移動が起こらないバクテリオロドプシン変異体に対してその原因を解明すること、(2)時間分解赤外測定系を構築することにあった。 バクテリオロドプシンの変異体であるD85N,R82Q,D212N,Y57N等では、プロトン移動が起こらず、M中間体を生成しないことが知られている。このうち、D85N,R82Qではプロトンの受容体である解離したアスパラギン酸85が存在しないために、プロトン移動が起こらないと考えられる。一方、D212N,Y57Nでは興味深いことに、プロトン供与体であるプロトン化シッフ塩素と受容体である解離したアスパラギン酸85が存在するにも関わらず、プロトン移動は起こらない。赤外分光法によるD212NのL中間体の構造解析により、シッフ塩基からAsp85への分子内プロトン移動は、水分子を介して起こり、その過程においてAsp212が重要な役割を演じていることが明らかになった(Kandori et al., J. Am. Chem. Soc. 1995,117,2118)。 さらに本年度、既存のナノ秒レーザーを利用した時間分解赤外分光測定系を構築した。時間分解赤外分光の実現は今後の研究の発展を約束するものである。 目標とした研究テーマ以外にも、ロドプシンの赤外分光、バクテリオロドプシンやその変異体、ハロロドプシンの研究を推進し、研究発表論文の欄に掲載した種々の成果を挙げることができた。
|
Research Products
(12 results)
-
[Publications] Y. Yamazaki: "Interaction of the Inclole of Tryptophan-182 with the 9-Methyl Group of the Retinal in the L Intermediate of Bacteriorhoclopsin" Biochemistry. 34. 577-582 (1995)
-
[Publications] H. Kandori: "Water-Mediated Protor Transfer in Proteins: Au FTIR Study of Bacteriorhoclopsin" J. Am. Chem. Soc.117. 2118-2119 (1995)
-
[Publications] H. Kandori: "Femtosecond Fluorescence Study of the Rhodopsin Chromophore in Solution" J. Am. Chem. Soc.117. 2669-2670 (1995)
-
[Publications] J. Sasaki: "Corversion of Bacteriorhodopsin into a Chloride Ion Pump" Science. 269. 73-75 (1995)
-
[Publications] H. Kandori: "FTIR Spectroscopy Reveals Microscopic Structural Changes of the Protein around the Rhodopsin Chromophore upon Photoisomerization" Biochemistry. 34. 14220-14229 (1995)
-
[Publications] S. Nishimura: "Structural Changes in the Lumirhodopsin-to-Metarhodopsin I Conversion of Air-Dried Bovine Rhodopsin" Biochemistry. 34. 16758-16763 (1995)
-
[Publications] H. Kandori: "The Chemistry of Vision: Turning Light into Sight" Chemistry & Industy. 18. 735-739 (1995)
-
[Publications] J. Sasaki: "Nanosecord Time-Resolved InfraredSpectroscopy Distinguishes Two K Species in the Bacteriorhodopsin Photocycle" Biophys. J.68. 2073-2080 (1995)
-
[Publications] Y. Yamazaki: "Water Structurod Changes at the Proton Uptake Site (the Thr46-Asp96 Domain) in the L Iutermediate of Bactericrhodopsin" Biochemistry. 34. 7088-7093 (1995)
-
[Publications] L. S. Brown: "The Complex Extracellular Domain Regulates the Transient Decrease in the pKa of the Retinal Schiff Base during the Bacteriorhodopsin Photocycle" Biochemistry. 34. 12903-12911 (1995)
-
[Publications] G. Varo: "Light-Driven Chloride Ion Transprt by Halorhodopsin from Natronobacterium pharaoris I. The Photochemical Cycle" Biochemistry. 34. 14490-14499 (1995)
-
[Publications] L. S. Brown: "Glutamic Acid 204 is the Terminal Proton Release Group at the Extracellular Suriface of Bacteriorhodpsin" J. Biol. Chem.270. 27122-27126 (1995)